文献

J-GLOBAL ID：201902225905482817   整理番号：19A0423209

モノアミンオキシダーゼの構造:過去,現在,未来【JST・京大機械翻訳】

The structure of monoamine oxidases: past, present, and future

著者 (3件)： Iacovino Luca Giacinto (Department of Biology and Biotechnology, University of Pavia, Pavia, Italy) ,  Magnani Francesca (Department of Biology and Biotechnology, University of Pavia, Pavia, Italy) ,  Binda Claudia (Department of Biology and Biotechnology, University of Pavia, Pavia, Italy)
資料名： Journal of Neural Transmission  (Journal of Neural Transmission)
巻： 125  号： 11  ページ： 1567-1579  発行年： 2018年 
JST資料番号： A1107A  ISSN： 0300-9564  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 哺乳類モノアミンオキシダーゼ(MAOs)の最初の結晶構造を2002年に解明した。約65年後,これらのFAD依存性酵素が発見され,芳香族神経伝達物質の酸化の原因として分類された。MAO AとMAO Bの両方は,基質結合ドメインに密接に関連する,ジヌクレオチド補因子と相互作用するRossmann折畳みにより特徴付けられる2ドメイントポロジーを特徴とする。この球状体は,蛋白質を外部ミトコンドリアリン脂質二分子層にアンカーするC末端α-ヘリックスにより付与される。モノトピック膜蛋白質として,MAOsの構造解明は,それらの精製と結晶化のための異なる界面活性剤条件のスクリーニングを必要とする挑戦的な課題であった。MAO AとMAO B構造はそれらのオリゴマ化構造とそれらの活性部位の詳細の両方で異なる。精製したヒトMAO BとラットのMAO Aは二量体であるが,ヒトのMAO Aは単量体であることが分かった。これは膜から蛋白質を抽出するために用いた界面活性剤処理から生じると信じられている。MAOsの活性部位はフラビン補因子の前に位置する疎水性空洞からなり,蛋白質表面に広がる。いくつかの構造的特徴は,フラビン環の前のTyr-Tyr芳香族サンドイッチおよび補因子N5原子に水素結合したLys残基のような2つのアイソザイムで高度に保存されているが,1対のゲーティング残基(MAO AのPhe208/Ile335,MAO BのIle199/Tyr326)は2つの酵素の異なる基質と阻害剤特性を特異的に決定する。Copyright 2018 Springer-Verlag GmbH Austria, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 疎水性 ,  膜タンパク質 ,  結晶構造 ,  ジヌクレオチド ,  ヒト ,  アイソザイム ,  結合部位 ,  補因子 ,  活性部位 ,  オリゴマ化 ,  *モノアミンオキシダーゼ ,  界面活性剤 ,  ラット ,  フラビン ,  ドメイン構造 ,  ネズミ亜目

著者キーワード (7件)： アミンオキシダーゼ ,  膜蛋白質 ,  ミトコンドリア膜 ,  酵素活性部位 ,  阻害剤 ,  ドラッグデザイン ,  フラビン

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (2件)： モノアミンオキシダーゼ ,  未来