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J-GLOBAL ID：201902231524263198   整理番号：19A1884014

基質結合はリガンド結合のためにヒトトリプトファン2,3-ジオキシゲナーゼを開始する【JST・京大機械翻訳】

Substrate Binding Primes Human Tryptophan 2,3-Dioxygenase for Ligand Binding

著者 (6件)： Nienhaus Karin (Institute of Applied Physics, Karlsruhe Institute of Technology (KIT), Germany) ,  Hahn Vincent (Institute of Applied Physics, Karlsruhe Institute of Technology (KIT), Germany) ,  Huepfel Manuel (Institute of Applied Physics, Karlsruhe Institute of Technology (KIT), Germany) ,  Nienhaus G. Ulrich (Institute of Applied Physics, Karlsruhe Institute of Technology (KIT), Germany) ,  Nienhaus G. Ulrich (Institute of Nanotechnology (INT) and Institute of Toxicology and Genetics (ITG), Karlsruhe Institute of Technology (KIT), Germany) ,  Nienhaus G. Ulrich (Department of Physics, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 31  ページ： 7412-7420  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトヘム酵素トリプトファン2,3-ジオキシゲナーゼ(hTDO)は,その同族基質,L-トリプトファン(L-Trp)への二酸素の挿入を触媒する。その活性部位構造は非常に動的であり,酵素-基質-配位子複合体形成の機構とそれに続く酵素反応はまだ理解されていない。ここでは,配位子として一酸化炭素(CO)を用いた時間分解光学および赤外分光法を用いて,hTDOにおける錯体形成を研究した。基質フリーと基質結合hTDOの両方が,非常に異なるリガンド結合速度を有する2つの離散的立体配座に共存することを観察した。速い再結合hTDO立体配座において,ヘム鉄への容易な配位子アクセスがあるが,それはゆっくり再結合立体配座において大きく妨げられる。分光学的証拠は,観察された速度論的差異に対して重要な役割を果たす活性サイト溶媒和を意味する。基質結合は速い種に向かって立体配座平衡を著しくシフトさせ,それにより引き続くリガンド結合に対する活性部位をプライム化し,三成分複合体の形成が主に最初の結合L-Trp及びそれから配位子により起こることを確実にした。その結果,基質結合前のO_2結合がヘム鉄の非生産的酸化をもたらすので,触媒作用の効率は増強された。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酸化 ,  速度論 ,  酵素 ,  再結合 ,  複合体 ,  *基質 ,  錯体生成 ,  立体配座 ,  一酸化炭素 ,  触媒 ,  *ジオキシゲナーゼ ,  活性部位 ,  溶媒和
準シソーラス用語： ヘム鉄 ,  *リガンド結合 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 基質 ,  リガンド結合 ,  ヒト ,  トリプトファン ,  ジオキシゲナーゼ