Arabidopsis thaliana由来組換えクラスA蛋白質ジスルフィドイソメラーゼの鉄結合特性【JST・京大機械翻訳】

Remelli William; Remelli William; Santabarbara Stefano; Carbonera Donatella; Bonomi Francesco; Ceriotti Aldo; Casazza Anna Paola

文献

J-GLOBAL ID：201902232346299095 整理番号：19A1806218

Arabidopsis thaliana由来組換えクラスA蛋白質ジスルフィドイソメラーゼの鉄結合特性【JST・京大機械翻訳】

Iron Binding Properties of Recombinant Class A Protein Disulfide Isomerase from Arabidopsis thaliana

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資料名：
巻： 56 号： 15 ページ： 2116-2125 発行年： 2017年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質ジスルフィドイソメラーゼ(PDI)ファミリーは,小胞体におけるチオール-ジスルフィド交換反応に主に関与する広範囲の酵素を含む。クラスA PDIs(PDI-A)は,追加ドメインなしの単一チオレドキシン(TRX)モジュールから成るファミリーの最小メンバーを構成する。今日まで,それらの触媒活性と細胞機能はまだ十分に理解されていない。高等植物クラスA PDIsの役割への洞察を得るために,Arabidopsis thaliana PDI-Aの組換え型であるrAtPDI-Aの生化学的性質を調べた。発現されたように,rAtPDI-Aはほとんど酸化還元酵素活性を持たないが,2つの蛋白質単量体間の界面において,鉄-硫黄(Fe-S)クラスタ,おそらく[2Fe-2S]中心を結合する能力があるように思われる。rAtPDI-Aの全システイン残基の変異調査は,推定触媒部位CKHCを含むCXX-C-KHC伸長の第2及び第3システインのみがクラスタ配位に関与することを示した。重要な役割はリジン残基によっても果たされる。正準PDI活性部位CGHCを回復させるグリシンによる置換は,蛋白質の酸化還元酵素活性に影響を及ぼさず,それは限界のままであるが,クラスタの結合に強く影響する。したがって,Fe-Sクラスタを収容するためのrAtPDI-Aの予想外の能力は,すべての高等植物クラスA PDIsで保存されている非常にユニークなCKHCモチーフによるものであり,PDIファミリーのすべての他のメンバーと区別することが提案される。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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