文献

J-GLOBAL ID：201902233945154141   整理番号：19A1806734

インテインによって促進されるアスパラギン酸の環化は非定型N末端開裂を導く【JST・京大機械翻訳】

Intein-Promoted Cyclization of Aspartic Acid Flanking the Intein Leads to Atypical N-Terminal Cleavage

著者 (12件)： Minteer Christopher J. (Department of Chemistry, College of the Holy Cross, Massachusetts, United States) ,  Siegart Nicolle M. (Department of Chemistry, College of the Holy Cross, Massachusetts, United States) ,  Colelli Kathryn M. (Department of Chemistry, College of the Holy Cross, Massachusetts, United States) ,  Liu Xinyue (Department of Chemistry and Chemical Biology, Rensselaer Polytechnic Institute) ,  Liu Xinyue (Department of Chemical and Biological Engineering, Rensselaer Polytechnic Institute) ,  Linhardt Robert J. (Department of Chemistry and Chemical Biology, Rensselaer Polytechnic Institute) ,  Linhardt Robert J. (Department of Chemical and Biological Engineering, Rensselaer Polytechnic Institute) ,  Wang Chunyu (Department of Chemistry and Chemical Biology, Rensselaer Polytechnic Institute) ,  Wang Chunyu (Department of Biological Sciences and Center for Biotechnology and Interdisciplinary Studies, Rensselaer Polytechnic Institute) ,  Gomez Alvin V. (Department of Chemistry, College of the Holy Cross, Massachusetts, United States) ,  Reitter Julie N. (Department of Chemistry, College of the Holy Cross, Massachusetts, United States) ,  Mills Kenneth V. (Department of Chemistry, College of the Holy Cross, Massachusetts, United States)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 8  ページ： 1042-1050  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質スプライシングはインテインまたは介在蛋白質により促進される翻訳後反応であり,インテインの除去とフランキングポリペプチドまたはエクテインの結合を含む。Pyrococcus abyssi(Pab PolIIインテイン)からのDNAポリメラーゼIIインテインは,高温でのインキュベーションでin vitroで蛋白質スプライシングを促進することができる。活性部位残基Cys1,Gln185及びCys+1のAlaへの変異は不活性インテイン前駆体をもたらし,N-エクテイン及びインテイン(N末端開裂)を結合するペプチド結合の開裂を含むスプライシングの段階を促進しなかった。驚くべきことに,天然AsnからAspへのN-エクテイン(N-1残基)のC末端における残基の変化への不活性化変異の結合は,pH5でのN末端切断を再活性化した。類似の「アスパラギン酸効果」は他の蛋白質とペプチドで観察されているが,通常は低いpH値でのみ起こる。しかし,この場合,異常なN末端切断は触媒活性部位残基への変異及びインテインの変性により消失し,この切断効果はインテイン活性部位及びインテイン折畳みにより仲介されることを示した。質量分析により,反応がAspの環化により進行し,ペプチド結合開裂と結合した無水物形成をもたらすことを示した。著者らの結果は,蛋白質スプライシングの機構の理解の豊富さに加えて,適度に低いpHでの蛋白質の安定性への洞察を提供する。また,結果は説明し,バイオテクノロジーにおけるインテイン応用を複雑にする可能性のある副反応を避けることを助ける可能性がある。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 質量分析 ,  前駆体 ,  折畳み ,  pH【水素イオン指数】 ,  ペプチド結合 ,  in vitro実験 ,  活性部位 ,  開裂反応 ,  タンパク質 ,  *環化反応 ,  ポリペプチド ,  変異
準シソーラス用語： C末端 ,  残基 ,  *インテイン , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (7件)： インテイン ,  促進 ,  アスパラギン酸 ,  環化 ,  定型 ,  N末端 ,  開裂