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J-GLOBAL ID：201902236143452656   整理番号：19A1335365

マウスPRMT5変異体2のN末端配列はHsp70相互作用とチップリガーゼ仲介分解に必要である【JST・京大機械翻訳】

The N-terminal sequence of murine PRMT5 variant 2 is required for Hsp70 interaction and CHIP ligase-mediated degradation

著者 (8件)： Lu Weizhe (Ph.D. Program in Human Biology, School of Integrative Global Majors (SIGMA), University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Kim Jun-Dal (Life Science Center for Survival Dynamics, Tsukuba Advanced Research Alliance (TARA), University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Tabara Saori (Graduate School of Life and Environmental Sciences, University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Kwon Chulwon (Graduate School of Life and Environmental Sciences, University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Mizukami Hayase (Graduate School of Life and Environmental Sciences, University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Kimura Keiji (Graduate School of Life and Environmental Sciences, University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Fukamizu Akiyoshi (Life Science Center for Survival Dynamics, Tsukuba Advanced Research Alliance (TARA), University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan) ,  Fukamizu Akiyoshi (International Institute for Integrative Sleep Medicine (WPI-IIIS), University of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki, Japan)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 514  号： 4  ページ： 1185-1191  発行年： 2019年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質アルギニンメチルトランスフェラーゼPRMT5は,種々の生物学的過程に必要なヒストンH2A,H4およびいくつかの非ヒストン蛋白質のような核および細胞質蛋白質の対称ジメチルアルギニンを合成する。現在,マウスPRMT5の2つのスプライス変異体(v1およびv2)がNCBI配列データベースにおいて沈着しており,PRMT5-v1および-v2はそれぞれN末端配列において異なる33および16アミノ酸を含んでいる。本研究では,マウスPRMT5-v1は安定であるが,PRMT5-v2はN末端配列依存的にユビキチンプロテアソーム系(UPS)とオートファジー-リソソーム経路(ALP)の両方を介して常に分解されることを示した。さらに,UPSとALPの阻害はPRMT5-v2の安定性を高め,核と細胞質に局在した。さらに,PRMT5-v2はヒストンH2A及びH4メチル化を触媒する酵素活性を示した。注目すべきことに,熱ショック蛋白質(Hsp)70がPRMT5-v2のN末端配列を特異的に認識し,Hsp70相互作用蛋白質(CHIP)のカルボキシル末端がポリユビキチン化及びPRMT5-v2の分解に必要であることを見出した。これらの結果は,Hsp70/CHIPシャペロン仲介蛋白質分解系がPRMT5-v2ターンオーバーの調節において重要であることを示唆し,それは細胞における対称性アルギニンジメチル化をバランスさせる可能性を有する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： タンパク質分解 ,  ターンオーバー ,  *マウス ,  シャペロンタンパク質 ,  対称性 ,  酵素活性度 ,  *相互作用 ,  リソソーム ,  メチル化 ,  熱ショックタンパク質 ,  データベース ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： ポリユビキチン化 ,  C末端 ,  *PRMT5 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： PRMT5 ,  スプライス変異体 ,  NH2末端 ,  Hsp70/チップ ,  蛋白質分解

分類 (1件)： 細胞構成体一般  (EF03010Z)

物質索引 (1件)： アルギニン

タイトルに関連する用語 (9件)： マウス ,  PRMT5 ,  変異体 ,  N末端配列 ,  HSP70 ,  相互作用 ,  リガーゼ ,  仲介 ,  分解