ヒト血清アルブミンは変化した新生児Fc受容体相互作用を有するイソ型変異体を提示する【JST・京大機械翻訳】

Leblanc Yann; Berger Marie; Seifert Alexander; Bihoreau Nicolas; Chevreux Guillaume

文献

J-GLOBAL ID：201902250276518345 整理番号：19A2576380

ヒト血清アルブミンは変化した新生児Fc受容体相互作用を有するイソ型変異体を提示する【JST・京大機械翻訳】

Human serum albumin presents isoform variants with altered neonatal Fc receptor interactions

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=19A2576380&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=19A2576380&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=W2730A") }}

著者 (5件)： , , , ,
資料名：
巻： 28 号： 11 ページ： 1982-1992 発行年： 2019年
JST資料番号： W2730A ISSN： 0961-8368 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ヒト血清アルブミン(HSA)は,血漿中で最も豊富な蛋白質であり,IgGと共に特異性を示し,新生児Fc受容体(FcRn)との相互作用により与えられる異常な長い血清半減期を有する。FcRn結合に対するIgG翻訳後修飾(PTMs)の影響が良く報告されているならば,血漿中の蛋白質上に生じる多数のPTMにもかかわらずHSAについてはあまり報告されていない。HSAは,老化,酸化ストレスまたは肝臓および膵臓関連病理のため,血漿中の多くの分解反応に感受性である。本研究では,FcRn親和性クロマトグラフィーと質量分析を組み合わせて,FcRn結合に及ぼすHSA PTMの影響を調べた。この方法は,異なるアイソフォームの混合物で作られたプラズマHSA調製からの単一修飾の効果を区別する利点を示す。いくつかの病理学的条件に関連する修飾であるCys_34酸化,Lys_525グリコシル化およびLeu_585C末端切断はHSA-FcRn相互作用に負に作用することを示した。これらの修飾により生成されたHSA-FcRn結合変化は,2つの蛋白質の相互作用界面によるそれらの近傍と一致した。結果は,いくつかの病態で観察されたHSAの変化した半減期に関して議論され,低アルブミン血症病因の新しい理解に向かう道を開く。意義:本研究では,in vitroアフィニティークロマトグラフィー,質量分析および表面プラズモン共鳴を用いて,新生児Fc受容体に結合する能力に対するHSAのいくつかの翻訳後修飾の影響を検討した。Cys34酸化,Lys525グリコシル化及びLeu585C末端切断はHSA-FcRn結合を減少させることを示した。循環HSAで生じるこれらの修飾を,いくつかの病理学および治療蛋白質としてHSAの使用に関して考察した。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

, , , , , , , , , , , ,
, , , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： , , , ,

分子構造 , 蛋白質・ペプチド一般

, , , ,

前のページに戻る