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J-GLOBAL ID:201902253691156920   整理番号:19A0876564

Eimeria acervulina Otuプロテアーゼは連鎖特異的デユビキチナーゼ活性を示す【JST・京大機械翻訳】

An Eimeria acervulina OTU protease exhibits linkage-specific deubiquitinase activity
著者 (6件):
資料名:
巻: 118  号:ページ: 47-55  発行年: 2019年 
JST資料番号: W4829A  ISSN: 0932-0113  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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ユビキチン化は多くの細胞過程を調節する重要な翻訳後修飾過程である。蛋白質は,単一ユビキチン蛋白質またはユビキチンオリゴマーにより,単一または複数のリジン残基で修飾できる。ユビキチン鎖のタイプが修飾の機能的結果を決定することは重要である。ユビキチンまたはユビキチン鎖はデユビキチン(DUB)により除去できる。著者らの以前の研究において,Eimeria tenella卵巣腫瘍(Et-OTU)DUBは,E.tenellaのテロメラーゼ活性を調節し,E.tenella増殖に影響を及ぼすことが示された。Et-OTU(GenBank:XP_013222959.1)およびEimeria acervulina(E.acervulina)卵巣腫瘍(Ea-OTUD3)DUB(XP_013250378.1)のアミノ酸配列は,74%同一であった。Et-OTUはE.tenellaのテロメラーゼ活性を調節する可能性があるが,Ea-OTUD3がE.acervulinaの成長と生殖に影響するかどうかは不明のままである。ここでは,Ea-OTUD3がシステインプロテアーゼ脱ユビキチン化酵素のOTUドメインクラスに属することを示した。Ea-OTUD3は高度に結合特異的で,K48(Lys48)-,K63-及びK6-結合ジユビキチンを切断したが,K29-,K33-及びK11-結合ジユビキチンではなかった。これら3つの非線形ジユビキチン鎖の間のEa-OTUD3の正確な連鎖選択性はK6>K48>K63である。組換えEa-OTUD3は,その触媒部位変異体Ea-OTUD3(C247A)ではなく,ジユビキチンに対して活性を示した。Ea-OTUD3はK48-からユビキチンを除去するが,修飾標的蛋白質のK63結合ユビキチン化E.acervulina蛋白質からの程度は少なく,デubiquiの特性を示す。この研究は,Ea-OTUD3が新しい機能的脱ユビキチン化酵素であることを明らかにした。さらに,Ea-OTUD3蛋白質はいくつかのK48結合ユビキチン化E.acervulina蛋白質の安定性を調節する可能性がある。Copyright 2018 Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
動物の寄生虫病  ,  動物の伝染病一般  ,  牛  ,  感染症・寄生虫症一般  ,  犬・猫 

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