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J-GLOBAL ID：201902254943438683   整理番号：19A0172301

電圧感知ホスファターゼの動的構造再配列と機能調節【JST・京大機械翻訳】

Dynamic structural rearrangements and functional regulation of voltage-sensing phosphatase

著者 (2件)： Sakata Souhei (Department of Physiology, Division of Life Sciences, Faculty of Medicine, Osaka Medical College, Takatsuki, Osaka, Japan) ,  Okamura Yasushi (Laboratory of Integrative Physiology, Department of Physiology, Graduate School of Medicine, Osaka University, Suita, Osaka, Japan)
資料名： Journal of Physiology  (Journal of Physiology)
巻： 597  号： 1  ページ： 29-40  発行年： 2019年 
JST資料番号： C0587A  ISSN： 0022-3751  CODEN： JPHYA7  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 電圧感知ホスファターゼ(VSP)は電圧センサドメイン(VSD)と細胞質触媒領域から成る。後者はホスファターゼドメインとC2ドメインを含み,腫瘍抑制酵素PTENと顕著な類似性を示した。VSPにおいて,膜脱分極はVSDにおける立体配座変化を誘導し,ホスホイノシチドホスファターゼを活性化する。VSPにおける最終結果は,膜貫通孔の立体配座変化がVSDにより誘導される電位依存性イオンチャンネルと異なり,細胞質領域における酵素活性である。したがって,VSPの操作機構への洞察を得るために,細胞質触媒領域における構造変化を検出することが重要である。本レビューでは,非標準アミノ酸,aNAPの遺伝子組込みの方法を用いて,ナマコVSP(Ci-VSP)の触媒領域の構造の動的膜電圧制御再配置を検出した。膜脱分極により,ホスファターゼドメインとC2ドメインの両方が類似の時間枠内で移動し,2つの領域が互いに結合していることを示唆した。細胞膜におけるCi-VSPとジピクラミンのC2ドメインに導入されたaNAP間のForster共鳴エネルギー移動(FRET)の測定は,膜に対する酵素の大きな動きを示唆しなかった。異なる膜電位により誘導されたaNAPの蛍光変化は,活性酵素の複数の立体配座の存在を示す。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： イオンチャネル ,  細胞膜 ,  立体配座 ,  遺伝子 ,  細胞質 ,  *ホスファターゼ ,  配座転移 ,  酵素 ,  膜電位 ,  脱分極 ,  蛍光 ,  酵素活性度 ,  *電圧 ,  ホスホイノシチド ,  ドメイン構造 ,  イオン輸送 ,  輸送 ,  生体輸送 ,  膜貫通タンパク質 ,  生体内イオン輸送 ,  細胞内膜系

著者キーワード (4件)： ホスホイノシチド ,  膜電位 ,  電圧センサ ,  アンバーサプレッサtRNA

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： 感知 ,  ホスファターゼ ,  動的構造 ,  再配列 ,  調節