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J-GLOBAL ID:201902257004431061   整理番号:19A2159981

Plasmodium falciparumのメタカスパーゼ-3:非定型トリプシン様セリンプロテアーゼ【JST・京大機械翻訳】

Metacaspase-3 of Plasmodium falciparum: An atypical trypsin-like serine protease
著者 (13件):
資料名:
巻: 138  ページ: 309-320  発行年: 2019年 
JST資料番号: T0898A  ISSN: 0141-8130  CODEN: IJBMDR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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メタカスパーゼは植物,真菌類及び原生動物で見出された,ヒトカスパーゼ及び触媒的His/Cysダイアドに相同な保存されたペプチダーゼ_C14ドメインを有するclan CDシステインペプチダーゼである。以前の報告は,細胞死におけるメタカスパーゼの役割を示した。しかし,ヒトマラリア寄生虫のメタカスパーゼはほとんど理解されていない。本研究では,新規マラリアプロテアーゼ,P.falciparumメタカスパーゼ3(PfMCA3)を機能的に特性化することを目的とした。他のclan CDペプチダーゼと異なり,PfMCA3は標準システインの代わりに非定型活性部位セリン(Ser1865)残基を有し,それは系統発生的に種を横切って異なる分岐を形成する。このドメインが触媒活性を保持するかどうかを調べるために,全ての無性段階で発現するPfMCA3のペプチダーゼ_C14ドメインを発現し,精製し,再折畳みした。PfMCA3はトリプシンオリゴペプチド基質を切断する触媒残基として作用するSer1865を持つトリプシン様セリンプロテアーゼ活性を示した。PfMCA3はトリプシン様セリンプロテアーゼ阻害剤により阻害される。著者らの研究は,触媒セリン1865(S1865A)が変異した時,PfMCA3酵素活性が消失することを見出した。さらに,PfMCA3はカスパーゼ基質に対して不活性であることが分かった。全体として,著者らの研究は,ヒトカスパーゼと異なり,カスパーゼ様活性に関与しないP.falciparumの新しいメタカスパーゼを特性化し,従って,潜在的な化学療法標的と考えられる。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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細胞生理一般  ,  微生物の生化学  ,  酵素一般 
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