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J-GLOBAL ID:201902259896721498   整理番号:19A0462737

Thermus thermophilus由来のペプチジル-tRNAヒドロラーゼの高分解能結晶構造【JST・京大機械翻訳】

High-resolution crystal structure of peptidyl-tRNA hydrolase from Thermus thermophilus
著者 (7件):
資料名:
巻: 87  号:ページ: 226-235  発行年: 2019年 
JST資料番号: T0761A  ISSN: 0887-3585  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ペプチジルtRNAヒドロラーゼ(Pth)はペプチドとの間のエステル結合を切断し,蛋白質合成のさらなるラウンドのためにtRNAをリサイクルするために,欠陥のある翻訳の産物であるペプチジルtRNA分子のtRNAを切断する。PTHは自然界で普遍的であり,その活性は細菌の生存性に必須である。ここでは,1.00Å解像度でThermus thermophilus(TtPth)からPthの結晶構造を決定した。これは好熱性細菌からのPthの最初の構造であり,今までに報告された最高の分解能Pth構造である。この原子分解能データは,すべての原子に対する異方性変位パラメータの計算を可能にし,基板認識に対する重要な領域のゆらぎの方向性を明らかにした。TtPthと中温性細菌PTHsの間の比較は,それらの構造が全体的に類似していることを明らかにした。しかし,N-およびC-末端,ループ-ヘリックスα4およびヘリックスα6領域の構造は異なっていた。加えて,TtPthの鎖β4領域に対するヘリックスα1は中温性細菌PTHsのそれらとは著しく異なっている。なぜなら,この領域は中温性細菌PTHsのそれらより短い9または10アミノ酸残基であるからである。この短縮はTtPthの熱安定性に寄与すると思われる。TtPthの熱安定性の決定因子をさらに理解するために,TtPthの種々の構造因子を中温性細菌PTHsのそれらと比較した。データは,接近可能な表面積と熱不安定アミノ酸残基の減少,およびイオン対,水素結合,およびプロリン残基の増加が,TtPthの熱安定性に協調的に寄与することを示唆する。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学 
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