文献

J-GLOBAL ID：201902266676944763   整理番号：19A2774430

フラグメント分子軌道法と分子動力学法を用いた高マンノースグリカンによる抗ヒト免疫不全ウイルス1型中和抗体の系統的相互作用分析【JST・京大機械翻訳】

Systematic Interaction Analysis of Anti-Human Immunodeficiency Virus Type-1 Neutralizing Antibodies with High Mannose Glycans Using Fragment Molecular Orbital and Molecular Dynamics Methods

著者 (3件)： Kusumoto Miyu (Department of Chemistry and Biochemistry, Graduate School of Humanities and Sciences, Ochanomizu University, 2-1-1 Otsuka, Bunkyo-ku, Tokyo, 112-8610, Japan) ,  Ueno-Noto Kaori (Center for Natural Sciences, College of Liberal Arts and Sciences, Kitasato University, 1-15-1 Kitasato, Minami-ku, Sagamihara, Kanagawa, 252-0373, Japan) ,  Takano Keiko (Department of Chemistry and Biochemistry, Graduate School of Humanities and Sciences, Ochanomizu University, 2-1-1 Otsuka, Bunkyo-ku, Tokyo, 112-8610, Japan)
資料名： Journal of Computational Chemistry  (Journal of Computational Chemistry)
巻： 41  号： 1  ページ： 31-42  発行年： 2020年 
JST資料番号： C0111B  ISSN： 0192-8651  CODEN： JCCHDD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： PGTと呼ばれる一連の広く中和された抗体は,糖蛋白質gp120上の高いマンノースグリカンを介してヒト免疫不全ウイルス1型に直接結合することが示されている。抗体のアミノ酸の配列類似性にもかかわらず,グリカンへのそれらの親和性は異なる。これらの抗体間のグリカン-抗体相互作用を量子化学フラグメント分子軌道計算及び分子動力学シミュレーションと系統的に比較した。複合体の活性部位におけるグリカンの構造安定性と全相互作用エネルギーの間の差異及びグリカンと抗体間の結合自由エネルギーは,抗体に対するグリカンの実験的に示された親和性と良く一致した。末端糖,Man D3は構造的に安定で,静電及び分散相互作用によるグリカン-抗体結合の原因となる。Man4またはMan Cのような非末端糖の構造安定性は,直接水素結合による相互作用において実質的な役割を果たす。Copyright 2019 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 複合体 ,  活性部位 ,  *HIV1 ,  親和性 ,  *缶 ,  計算機シミュレーション ,  アミノ酸 ,  *抗体 ,  水素結合 ,  *相互作用 ,  自由エネルギー ,  *分子動力学
準シソーラス用語： 相互作用エネルギー ,  構造安定性 ,  分子動力学シミュレーション ,  *グリカン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： ヒト免疫不全ウイルス1型 ,  中和抗体 ,  高マンノースグリカン ,  グリカン-抗体相互作用 ,  自由エネルギーの結合

分類 (2件)： 分子・遺伝情報処理  (JE15040B) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (8件)： フラグメント分子軌道法 ,  分子動力学法 ,  マンノース ,  グリカン ,  ヒト免疫不全ウイルス1型 ,  中和抗体 ,  系統 ,  相互作用分析