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J-GLOBAL ID：201902269332918297   整理番号：19A2607864

内部空洞はどのように蛋白質を不安定化するか【JST・京大機械翻訳】

How internal cavities destabilize a protein

著者 (16件)： Xue Mengjun (Interdisciplinary Nanoscience Center, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Xue Mengjun (Department of Chemistry, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Wakamoto Takuro (Graduate School of Life Sciences, Ritsumeikan University, Shiga 525-8577, Japan) ,  Kejlberg Camilla (Interdisciplinary Nanoscience Center, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Kejlberg Camilla (Department of Chemistry, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Yoshimura Yuichi (Interdisciplinary Nanoscience Center, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Yoshimura Yuichi (Department of Chemistry, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Nielsen Tania Aaquist (Interdisciplinary Nanoscience Center, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Nielsen Tania Aaquist (Department of Chemistry, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Risor Michael Wulff (Interdisciplinary Nanoscience Center, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Risor Michael Wulff (Department of Molecular Biology and Genetics, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Sanggaard Kristian Wejse (Department of Molecular Biology and Genetics, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Kitahara Ryo (Graduate School of Life Sciences, Ritsumeikan University, Shiga 525-8577, Japan) ,  Kitahara Ryo (College of Pharmaceutical Sciences, Ritsumeikan University, Shiga 525-8577, Japan) ,  Mulder Frans A. A. (Interdisciplinary Nanoscience Center, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark) ,  Mulder Frans A. A. (Department of Chemistry, University of Aarhus, 8000 Aarhus C, Denmark)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 116  号： 42  ページ： 21031-21036  発行年： 2019年 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 多くの蛋白質は,漏斗のない自由エネルギー景観において最小値に位置する明確な折畳み構造を有するが,熱エネルギーは低密度励起状態に連続的にアクセスするための蛋白質の原因となる。励起状態の存在は生物学的機能の不可欠な部分である。励起状態への遷移は蛋白質の誤折畳みと凝集をもたらす可能性があるが,それらに対して現在利用可能な構造情報はほとんどない。ここでは,圧力摂動と結合したNMR分光法が,これらの理解できない種を光にもたらすことを示した。圧力が低い部分モル体積を有する状態に有利に作用するので,NMRは,残留特異的分解能を伴う平衡分光法におけるその後の変化に従う。T4リゾチームL99Aに対して,緩和分散NMRを用いて,表面芳香族基のフリップによる空洞体積の減少により駆動される圧力による以前に同定された「不可視」折畳み状態のポピュレーションの増加を追跡した。さらに,圧力依存性H/D交換NMR分光法を用いて,複数の部分的に不規則な励起状態を平衡状態で検出した。ここでは,非折畳みは空の内部空洞の除去により部分モル体積を減少させ,サブグローバルおよびグローバルな変性を通して不完全性を充填した。蛋白質の種々の部分の異なる圧力感度と各アンフォールディング事象で失われた内部空洞容積の量に対して密接な対応が見られた。励起状態の自由エネルギーとポピュレーションは,空の内部蛋白質空洞のエネルギー的ペナルティを36cal Å-3と決定することを可能にした。Copyright 2019 The Author(s). Published by PNAS. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ペナルティ ,  NMR【磁気共鳴】 ,  自由エネルギー ,  励起状態 ,  リゾチーム ,  不整 ,  *タンパク質 ,  折畳み ,  デコンボリューション ,  ピュレー ,  圧力効果 ,  折畳み構造 ,  平衡状態 ,  摂動
準シソーラス用語： *不安定化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： 蛋白質安定性 ,  蛋白質折畳みと協同性 ,  非折畳み状態 ,  高圧NMR

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (2件)： 内部空洞 ,  蛋白質