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J-GLOBAL ID：201902270622826610   整理番号：19A1809452

蛋白質変形能の関数としての荷電金ナノスフェアへの蛋白質吸着【JST・京大機械翻訳】

Protein Adsorption to Charged Gold Nanospheres as a Function of Protein Deformability

著者 (5件)： Dennison Jordan M. (Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States) ,  Zupancic Jennifer M. (Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States) ,  Lin Wayne (Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States) ,  Dwyer Jonathan H. (Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States) ,  Murphy Catherine J. (Department of Chemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Illinois, United States)
資料名： Langmuir  (Langmuir)
巻： 33  号： 31  ページ： 7751-7761  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0231B  ISSN： 0743-7463  CODEN： LANGD5  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 金ナノ球(AuNS)に吸着した蛋白質として形成されるコロナはAuNSの表面化学により直接影響される。吸着結果を予測するツールは,生物学的応用のためのナノ材料の知的設計に必要である。蛋白質の変性挙動はAuNSに対する吸着挙動の有用な予測因子であり,アニオン性クエン酸塩キャップAuNSsへの蛋白質吸着とカチオン性ポリ-(アリルアミン塩酸塩)(PAH)被覆AuNSsを研究するためにこのアイデアを用いた。3つの異なるクラスの酸変性挙動を表す3つの蛋白質(α-アミラーゼ(A-Amy),β-ラクトグロブリン(BLG),およびウシ血清アルブミン(BSA))をBLGを用いて選択し,最も変形性が低く,BSAが最も変形性であった。AuNSへの蛋白質吸着をUV-vis分光光度法と動的光散乱によりモニターした。AuNS相互作用による蛋白質構造の変化を円偏光二色性分光法によりモニターした。結合定数はLangmuir吸着等温式を用いて決定し,クエン酸塩キャップ金ナノ球に対してBSA>BLG>A-Amy親和性をもたらした。PAH被覆AuNSsは,クエン酸塩被覆AuNSと同様の濃度でこれらの蛋白質に対してほとんど親和性を示さず,高蛋白質濃度で凝集した。A-Amy/クエン酸AuNS複合体の酵素活性を比色分析により測定し,遊離A-Amyの11%であることを見出し,結合が活性部位へのアクセスを制限することを示唆した。クエン酸AuNSsとPAH AuNSの両方を通して,二次構造の変化はBSA>A-Amy>BLGに対して最大であり,酸変性特性によって予測された傾向に従った。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  活性部位 ,  被覆 ,  二次構造 ,  動的光散乱 ,  *吸着 ,  *金 ,  複合体 ,  ナノ材料 ,  α-アミラーゼ ,  *電荷
準シソーラス用語： ウシ血清アルブミン ,  β-ラクトグロブリン ,  ナノボール ,  *ナノスフェア , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 物理的手法を用いた吸着の研究  (CB12043P) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (6件)： 蛋白質 ,  変形能 ,  関数 ,  荷電 ,  ナノスフェア ,  蛋白質吸着