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J-GLOBAL ID:201902271374696874   整理番号:19A2358039

グリシンオキシダーゼ相同体Cmis2の構造解析はクレミマイシン生合成におけるβ-アミノ酸スタータユニット形成のためのユニークな基質認識機構を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Structural Analysis of the Glycine Oxidase Homologue CmiS2 Reveals a Unique Substrate Recognition Mechanism for Formation of a β-Amino Acid Starter Unit in Cremimycin Biosynthesis
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資料名:
巻: 58  号: 24  ページ: 2706-2709  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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フラビンアデニンジヌクレオチド依存性オキシダーゼCmiS2はN-カルボキシメチル-3-アミノノナン酸の酸化を触媒し,マクロラクタムポリケチドのクレミマイシン生合成のための3-アミノノナン酸スターターユニットを生成する。CmiS2の配列は良く特性化されたグリシンオキシダーゼチオの配列と類似しているが,CmiS2の基質の化学構造はチオ基質グリシンのそれとは異なっている。ここでは,CmiS2の生化学的および構造的特性化を示した。速度論的解析により,CmiS2はN-カルボキシメチル-3-アミノブタン酸及びグリシンのような他の基質よりもN-カルボキシメチル-3-アミノノナン酸に対して強い選択性を有し,CmiS2は基質及びグリシン部分のノナン酸部分を認識することを示唆した。基質類似体,すなわちS-カルボキシメチル-3-チオノナン酸と複合体中のCmiS2の結晶構造を決定し,基質認識に関与する重要なアミノ酸残基の同定を可能にした。Asn49,Arg243,及びArg334は非酸部分のカルボキシル基と相互作用するが,Pro46,Leu52及びIle335は疎水性相互作用によりノナン酸部分のアルキル鎖を認識することを見出した。これらの残基は,関連するマクロラクタムポリケチドの生合成に関与するCmiS2同族体で高度に保存されているが,チオのようなグリシンオキシダーゼでは保存されていない。これらの結果はCmiS2型酵素がβ-アミノ酸の合成のための基質認識の異なる機構を用いることを示唆する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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