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J-GLOBAL ID：201902277944068002   整理番号：19A1806610

生理的基質の存在下でのCYP11A1の活性部位構造とアドレノドキシンの結合における変化【JST・京大機械翻訳】

Active Site Structures of CYP11A1 in the Presence of Its Physiological Substrates and Alterations upon Binding of Adrenodoxin

著者 (4件)： Zhu Qianhong (Department of Chemistry, Marquette University, Wisconsin, United States) ,  Mak Piotr J. (Department of Chemistry, Marquette University, Wisconsin, United States) ,  Tuckey Robert C. (School of Molecular Sciences, The University of Western Australia, WA, Australia) ,  Kincaid James R. (Department of Chemistry, Marquette University, Wisconsin, United States)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 43  ページ： 5786-5797  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ステロイド合成経路における律速段階は3つの逐次反応によりCYP11A1により触媒される。最初の2段階は位置22及び20でヒドロキシル化を含み,20-(R),22-(R)-ジヒドロキシコレステロール(20R,22R-DiOHCH)を生成し,第3段階でC20-C22結合開裂をもたらしプレグネノロンを形成した。本研究は,静止状態及び基質結合第二鉄型並びにCO結合付加物におけるCYP11A1の活性部位構造に関する詳細な情報を提供した。さらに,高品質共鳴Ramanスペクトルを二酸素錯体について報告し,酵素サイクル中に遭遇するFe-Oフラグメントの状態への新しい洞察を提供した。結果は,CYP11A1の3つの天然基質が活性部位構造に全く異なる効果を持つことを示し,スピン状態集団の変化,ヘム周辺基の再配向,および最も重要なことに,観測された振動モードのtelltシフトによって明らかにされたように,Fe-COおよびFe-O_2フラグメントの基質媒介歪みを含んでいた。特に,第一と第三の基板を持つFe-Oフラグメントで観測された振動モードパターンは,O-O結合開裂を促進し,化合物I中間体を形成する構造的特徴である末端酸素との水素結合相互作用と一致した。さらに,そのようなスペクトルデータを天然酸化還元パートナー,アドレノドキシン(Adx)との複合体について取得し,蛋白質-蛋白質誘導活性部位構造摂動を明らかにした。本研究は,Adxが第二鉄および第一鉄CO状態に対してのみ弱い効果を有するが,機能的に関連するオキシ錯体のFe-Oフラグメントに対して比較的強い影響を有することを示した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 再配向 ,  ステロイド ,  振動モード ,  複合体 ,  触媒 ,  酸化還元反応 ,  *基質 ,  ヒドロキシ化 ,  *アドレノドキシン ,  摂動 ,  *活性部位 ,  開裂反応 ,  酵素 ,  ケトン ,  オレフィン化合物 ,  脂環式アルコール ,  第二アルコール
準シソーラス用語： 鉄(III) , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： プレグネノロン

タイトルに関連する用語 (5件)： 生理 ,  基質 ,  CYP11A1 ,  活性部位 ,  アドレノドキシン