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J-GLOBAL ID：201902297126144152   整理番号：19A1806301

脱アミドはCurliアミロイド蛋白質凝集を遅くする【JST・京大機械翻訳】

Deamidation Slows Curli Amyloid-Protein Aggregation

著者 (4件)： Wang Hanliu (Department of Chemistry, Washington University in St. Louis, Missouri, United States) ,  Shu Qin (Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, Missouri, United States) ,  Frieden Carl (Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, Missouri, United States) ,  Gross Michael L. (Department of Chemistry, Washington University in St. Louis, Missouri, United States)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 23  ページ： 2865-2872  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ペプチドおよび蛋白質におけるアスパラギンおよびグルタミンの非酵素的脱アミド化は,in vivoおよびin vitroの両方で頻繁な修飾である。生物学的効果は完全には理解されていないが,それはしばしば蛋白質分解と生物学的機能の損失と関連している。ここでは,バイオフィルムの重要な蛋白質成分であるcurliの主要蛋白質サブユニットCsgAの脱アミド化について述べる。CsgAは自己凝集する少数の蛋白質で見られる特徴であるAsnとGlnの高含量を有する。著者らは,全体的に重心の質量シフトに従って迅速に脱アミドをモニターするためのアプローチを実行し,残留レベルでの研究のための指針を提供した。グローバル質量測定から,LC-MS/MSを用いて,いくつかのAsn残基の広範な脱アミド化を同定し,3つの「Asn-Gly」部位が脱アミド化のための最もホットなスポットであることを発見した。脱アミド化CsgAのフィブリル化をチオフラビンT(ThT)蛍光,円偏光二色性(CD)及び以前に報告された水素-重水素交換(HDX)プラットフォームを用いて測定した。脱アミド化蛋白質は,より長い誘導期とより低い最終ThT蛍光を示し,より遅く,より少ないアミロイド線維形成を強く示唆した。Cdスペクトルは,広範囲に脱アミドされたCsgAが非構造化し,アミロイドを形成する能力を失うことを示す。また,質量分析に基づくHDXは,脱アミド化CsgA凝集体が野生型CsgAより緩慢に凝集することを示した。まとめると,結果はCsgAの脱アミドがそのフィブリル化を遅くし,その機能を破壊し,CsgAフィブリル化を調節する機会を示唆し,curliと生物膜形成に影響することを示唆した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： フィブリル化 ,  *アミロイド ,  サブユニット ,  *タンパク質 ,  蛍光 ,  質量分析 ,  in vitro実験 ,  スペクトル ,  酵素 ,  *脱アミド ,  生物膜 ,  ペプチド ,  野生型 ,  タンパク質分解 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン

分類 (4件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  眼の基礎医学  (GP01020C)

物質索引 (1件)： グルタミン

タイトルに関連する用語 (3件)： 脱アミド ,  アミロイド ,  蛋白質凝集