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J-GLOBAL ID:202002222782254388   整理番号:20A0194014

HSP90Aの新規PRMT5仲介アルギニンメチル化はNDRG2低ATLおよび種々の癌細胞におけるHSP90A機能の維持に不可欠である【JST・京大機械翻訳】

Novel PRMT5-mediated arginine methylations of HSP90A are essential for maintenance of HSP90A function in NDRG2low ATL and various cancer cells
著者 (10件):
資料名:
巻: 1867  号:ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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腫瘍抑制因子としてのN-mycダウンストリーム調節遺伝子2(NDRG2)は,ヒトTリンパ球性レトロウイルス(HTLV-1)感染成人T細胞白血病(ATL)および種々の癌において頻繁に下方制御され,蛋白質ホスファターゼ2A(PP2A)によるPTENの脱リン酸化を介してPI3Kシグナル伝達経路を負に調節する。著者らは最近,蛋白質アルギニンメチルトランスフェラーゼ5(PRMT5)が新規NDRG2結合蛋白質の1つであり,PRMT5のノックダウンがいくつかのシグナル伝達分子の分解により細胞アポトーシスを誘導することを同定した。アポトーシスがノックダウンPRMT5発現によりどのように誘導されるかを調べるため,熱ショック蛋白質90α(HSP90A)を免疫沈降質量分析によりNDRG2またはPRMT5に対する結合蛋白質として同定した。NDRG2/PP2A複合体は,セリン335(S335)における脱リン酸化を通してPRMT5のアルギニンメチルトランスフェラーゼ活性を阻害した。しかし,NDRG2~低ATL関連細胞において,S335の高度にリン酸化されたPRMT5はHSP90Aに結合する細胞質に主に局在し,中間ドメイン(R345及びR386)におけるアルギニンメチル化の増強をもたらした。PRMT5発現のノックダウン又はR345又はR386のアラニン置換によるHSP90Aの強制発現はNDRG2~低ATL関連及び他の癌細胞におけるクライアント蛋白質の分解によりアポトーシスを誘導したので,HSP90Aの新規アルギニンメチル化はNDRG2~低ATL及び他の癌細胞における機能維持に必須であることを同定した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生物学的機能  ,  細胞生理一般 

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