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J-GLOBAL ID：202002222953697479   整理番号：20A0785863

アセトアルデヒドの(R)-アセトインへのエナンチオ選択的連結のためのコレラ菌からのα-ケトグルタル酸デヒドロゲナーゼ複合体のE1サブユニット(SUCA)の分子特性の理解【JST・京大機械翻訳】

Understanding the molecular properties of the E1 subunit (SucA) of α-ketoglutarate dehydrogenase complex from Vibrio vulnificus for the enantioselective ligation of acetaldehydes into (R)-acetoin

著者 (9件)： Seo Pil-Won (Department of Chemistry, Chonnam National University, Gwangju 61186, Republic of Korea. [e-mail]) ,  Jo Hye-Jin ,  Hwang In Yeub ,  Jeong Ha-Yeon ,  Kim Jun-Hong ,  Kim Ji-Won ,  Lee Eun Yeol ,  Park Jin-Byung ,  Kim Jeong-Sun
資料名： Catalysis Science & Technology  (Catalysis Science & Technology)
巻： 10  号： 1  ページ： 79-85  発行年： 2020年 
JST資料番号： W2461A  ISSN： 2044-4761  CODEN： CSTAGD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-ケトグルタル酸デヒドロゲナーゼ複合体の脱炭酸E1成分であるEscherichia coli sucAは,チアミン二リン酸(ThDP)依存的にアセトインを形成するために,2つのアセトアルデヒド分子をカルボキシル化する別の触媒活性を有することが報告されている。本研究では,種々の生物由来のSucAsを用いたアセトアルデヒドからのアセトイン形成活性と,Zymomonasピルビン酸デカルボキシラーゼ(ZmPDC)とホルムアルデヒド結合ホルラーゼを調べた。研究したsucA酵素の中で,Vibrio vulnificus sucA(VvSucA)はアセトアルデヒドに対して最も高い結合活性を示し,ZmPDCと対照的に生成物の優れたエナンチオ選択性を示した。明らかにされたVvSucA構造は,2サブユニット界面における活性部位内の結合ThDPとの二量体集合を示した。非共有結合したグリコールアルデヒド分子は,アセトアルデヒドに対するカルボキシル化活性部位内の2つの基質結合部位を示唆する。構造誘導変異体はVvSucAの位置特異性に重要な残基を明らかにした。得られた生化学的および構造的データは,VvSucAによる2つのアセトアルデヒド分子の高エナンチオ選択的結合を理解する助けとなる。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 活性部位 ,  脱炭酸 ,  二量体 ,  *コレラ菌 ,  Zymomonas ,  カルボキシ化 ,  二リン酸 ,  酵素 ,  *サブユニット ,  触媒活性 ,  大腸菌 ,  ピルビン酸デカルボキシラーゼ ,  界面 ,  脂肪族アルコール ,  脂肪族ケトン ,  第二アルコール ,  ヒドロキシケトン ,  脂肪族アルデヒド

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  酵素の応用関連  (EB09100B) ,  脂肪族ケトン  (CF03190Q)

物質索引 (2件)： アセトイン ,  アセトアルデヒド

タイトルに関連する用語 (7件)： アセトアルデヒド ,  アセトイン ,  コレラ菌 ,  ケトグルタル酸デヒドロゲナーゼ複合体 ,  サブユニット ,  分子特性 ,  理解