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J-GLOBAL ID:202002224444819030   整理番号:20A0447892

種々のアミノ酸に対する化学受容体MLP24PとMLP37Pの結合親和性の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural basis of the binding affinity of chemoreceptors Mlp24p and Mlp37p for various amino acids
著者 (6件):
資料名:
巻: 523  号:ページ: 233-238  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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環境センシングは細菌の生存と病原性に重要である。細菌は,メチル受容性走化性蛋白質(MCPs)のような化学受容体蛋白質を用いて環境化学物質を感知する。コレラの病原性物質であるコレラ菌は,少なくとも44の化学受容体蛋白質をMCP-Like蛋白質(MLPs)と相同性を持っている。Mlp24とMlp37は種々のアミノ酸を感知するDキャッシュ型化学受容体である。Mlp24はコレラ毒素生産に重要であるが,Mlp37は生物膜形成に関連する。Mlp24およびMlp37(Mlp24pおよびMlp37p)のペリプラズムリガンド結合領域は,類似アミノ酸配列,三次および四次構造,およびリガンドアミノ酸骨格認識の共通機構を共有していた。しかしながら,Mlp37pは類似の親和性で種々のL-アミノ酸とタウリンを認識するが,Mlp24pは種々のL-アミノ酸に対して異なる結合親和性を示し,タウリンと結合しない。ここでは,L-アルギニンとの複合体におけるMlp37pの結晶構造を解明し,Mlp37p,Mlp24pおよびそれらの配位子複合体の以前に決定された構造と比較した。Mlp37pは配位子のサイズと形状に従ってリガンド結合ポケットの上部壁を形成するループの立体配座を変化させ,それにより種々のリガンドに対して類似の親和性を示すことを見出した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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細胞構成体一般 
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