抄録/ポイント:
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リグニン分解担子菌Phanerochaete chrysosporium由来の自己充足チトクロームP450酵素CYP505D6の活性を特性化した。組換えCYP505D6を大腸菌で産生し,精製した。NADPHの存在下で,CYP505D6は基質としてC_9-18炭素鎖長を有する一連の飽和脂肪族アルコールを使用した。ヒドロキシル化は,ω-1からω-7位にヒドロキシル化された1-ドデカノールを除いて,C_9-15炭素鎖長を有するそのような基質のω-1からω-6位に起こった。脂肪酸もCYP505D6の基質であった。配列アラインメントに基づいて,CYP102A1における活性部位ポケットへの入口に位置するTyr51の対応するアミノ酸は,CYP505D6においてVal51であった。多様なヒドロキシル化機構を理解するために,野生型CYP505D6とそのV51Y変異体と野生型CYP102A1とそのY51V変異体を作成し,それらのドデカン酸との反応の産物を分析した。野生型CYP505D6と比較して,そのV51Y変異体はω-4からω-6位にヒドロキシル化した少数の生成物を生成した。野生型CYP102A1により生成された産物はω-1からω-4位にヒドロキシル化されたが,そのY51V変異体はω-1からω-7ヒドロキシドデカン酸を生成した。これらの観察は,Val51が脂肪酸ヒドロキシル化の位置特異性を決定するのに重要な役割を果たし,少なくともω-4からω-6位置にあることを示した。ナフタレンと1-ナフトールのような芳香族化合物もCYP505D6によってヒドロキシル化された。これらの知見はCYP505D6のユニークな広い基質スペクトルを明らかにし,バイオテクノロジー産業のための魅力的な候補酵素をレンダリングする。IMPORTANCEPhanerochaete chrysosporiumは,リグニン,芳香族汚染物質および脂質の代謝が最も広く研究されている白色腐朽菌である。この真菌はゲノムに154のチトクロームP450コード遺伝子を有する。本研究で証明されたように,P450とそのレダクターゼの融合蛋白質であるP.chrysosporium CYP505D6は,ω-1からω-7またはω-1からω-6位にそれぞれ,脂肪族アルコール(C_9-15)と脂肪酸(C_9-15)をヒドロキシル化した。ナフタレンと1-ナフトールもヒドロキシル化され,CYP505D6の基質特異性が既知の融合蛋白質CYP102A1とCYP505A1のものより広いことを示した。CYP505D6の基質多様性は,この酵素をバイオテクノロジー応用の魅力的な候補にする。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】