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J-GLOBAL ID：202002248219021757   整理番号：20A0662669

単一分子分光法により明らかにされたポリスチレン中の蛋白質動力学に及ぼす高分子自由体積効果【JST・京大機械翻訳】

Polymer Free Volume Effects on Protein Dynamics in Polystyrene Revealed by Single-Molecule Spectroscopy

著者 (8件)： Moringo Nicholas A. (Department of Chemistry, Rice University) ,  Shen Hao (Department of Chemistry, Rice University) ,  Tauzin Lawrence J. (Department of Chemistry, Rice University) ,  Wang Wenxiao (Department of Electrical and Computer Engineering, Rice University) ,  Landes Christy F. (Department of Chemistry, Rice University) ,  Landes Christy F. (Department of Electrical and Computer Engineering, Rice University) ,  Landes Christy F. (Department of Chemical and Biomolecular Engineering, Rice University) ,  Landes Christy F. (Smalley-Curl Institute, Rice University)
資料名： Langmuir  (Langmuir)
巻： 36  号： 9  ページ： 2330-2338  発行年： 2020年 
JST資料番号： A0231B  ISSN： 0743-7463  CODEN： LANGD5  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質-高分子相互作用は,生物医学デバイスからクロマトグラフィー分離までの応用に重要である。高分子鎖の微細構造と蛋白質相互作用の間の機構的関係は定量化し,十分に研究されていない。ここでは,単一分子顕微鏡法を用いて,種々の分子量を有する非荷電ポリスチレンの界面における2つのモデル蛋白質,α-ラクトアルブミンおよびリゾチームの動力学を比較した。2つの蛋白質は,類似のサイズと構造を持つにもかかわらず,異なる表面相互作用機構を示した。α-ラクトアルブミンは,ポリマー分子量に依存する滞留時間と共に界面吸着-脱着を示す。リゾチームはポリスチレンの分子量に依存する滞留時間をもつポリスチレン表面での連続時間ランダムウォークを受ける。単一分子観測量は,リゾチームによって表示される妨害された連続時間ランダムウォーク動力学が,ポリスチレンの自由体積,熱アニーリングと溶媒品質研究によって支持された発見,によって決定されることを示唆する。妨げられた動力学は,静電気力の寄与が無視できる短距離疎水性相互作用によって支配される。本研究は,ナノスケール界面蛋白質動力学に対するポリスチレン高分子鎖のマイクロスケール構造(すなわち自由体積)間の関係を確立した。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  *ポリスチレン ,  分子量 ,  吸着 ,  リゾチーム ,  高分子鎖 ,  脱着 ,  界面 ,  クロマトグラフィー ,  品質 ,  連続時間系 ,  *高分子 ,  電荷 ,  酔歩 ,  分子間相互作用

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  固-液界面  (CB12050B)

タイトルに関連する用語 (5件)： 単一分子分光法 ,  ポリスチレン ,  蛋白質動力学 ,  高分子 ,  体積効果