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J-GLOBAL ID:202002253936142610   整理番号:20A2187117

アフリカブタ熱ウイルス由来の非構造蛋白質pA151Rの構造基盤【JST・京大機械翻訳】

Structure basis of non-structural protein pA151R from African Swine Fever Virus
著者 (13件):
資料名:
巻: 532  号:ページ: 108-113  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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アフリカのSwine Fever virus(ASFV)は,ブタの壊滅的な出血性熱を引き起こすエンベロープ二本鎖DNA二十面体ウイルスである。ASFV感染はブタ生産に重度に影響し,大きな経済的損失を引き起こすが,有効なワクチンと治療処方は利用可能でなく,pA151RはASFVの非構造蛋白質であり,ウイルス感染の初期と後期の両方で発現する。重要なことに,pA151Rは,pA151R発現の抑制がウイルス複製を減少することができるので,ASFV複製とウイルスアセンブリにおいて重要な役割を果たす可能性がある。しかし,pA151Rの機能的および構造的機構については,既知の構造に対して非常に低い配列同一性を共有するので,ほとんど知られていない。pA151Rは,チオレドキシン活性部位の特徴,WCTKCモチーフの存在のため,酸化還元経路に関与する可能性があることを提案した。本研究では,pA151Rの結晶構造を決定した。結晶構造に基づいて,pA151Rは,片側の2つのヘリックスに対する中央の5本鎖βシート充填と,他の側面のWCTKCモチーフを含むコンパクトなC末端領域から成ることを見出した。特に,WCTKCモチーフの2つのシステイン,β7-β8ループからの付加的システインC116は,H109のND1と共にZn2+イオンを配位し,Zn結合モチーフを形成する。これらの知見から,pA151Rの構造は典型的なチオレドキシンと有意に異なることが示唆された。著者らの構造は,ASFVからのpA151Rの機能的および構造的機構の理解への分子洞察を提供し,予防および治療抗ASFV剤の開発に役立つであろう。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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