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J-GLOBAL ID:202002255270148687   整理番号:20A0210792

Halobacterium salinarum NRC-1由来チオレドキシンの触媒機構と進化特性【JST・京大機械翻訳】

Catalytic mechanism and evolutionary characteristics of thioredoxin from Halobacterium salinarum NRC-1
著者 (7件):
資料名:
巻: 76  号:ページ: 73-84  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0466A  ISSN: 0907-4449  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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チオレドキシン(TRX)は酸化ストレスに対する重要な抗酸化剤である。既知のTRXの中で最も高い酸性残基含有量[(Asp+Glu)/(Arg+Lys+His)=9.0]を持つ非常に好塩性古細菌Halobacterium salinarum NRC-1(HsTRX-A)からのTrxを選択し,ハロゲン化に関連する触媒機構と進化特性を解明した。X線結晶解析により,HsTRX-Aの主鎖構造は相同TRXのそれと類似していることを明らかにした。例えば,Cα原子上の平均二乗平均偏差は,現存する古細菌TRXsに対して<2.3Åであり,再構成された先カンブリア紀TRXに対して<1.5Åであった。ユニークな水ネットワークはHsTRX-Aの活性部位残基(Cys45とCys48)近くに位置し,高塩環境下での基質の還元に必要なプロトン移動を促進する可能性がある。分子表面(3.6×10~3eÅ~2)上の負電荷の高密度は溶解度とハロゲン化度を改善するはずである。さらに,長い柔軟なN末端領域(Ala2-Pro17)の欠失を伴う変異体HsTRX-Aを用いた円偏光二色性測定および酵素アッセイは,Ala2-Pro17が高塩環境(>2M NaCl)下でHsTRX-Aの構造安定性および酵素活性を改善することを明らかにした。HsTRX-AのN末端領域の伸長は,親水性と酸性残基含量の増加を伴うが,活性部位の構造には影響しない。これらの観察は,好塩性蛋白質関連バイオテクノロジーにおけるハロ適応と潜在的応用のための分子進化への洞察を提供する。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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