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J-GLOBAL ID：202002258178097584   整理番号：20A0139647

ホモマー酵素活性部位構造予測のベンチマークは蛋白質対称性の正確なモデリングの重要性を強調する【JST・京大機械翻訳】

A Benchmark for Homomeric Enzyme Active Site Structure Prediction Highlights the Importance of Accurate Modeling of Protein Symmetry

著者 (5件)： Contreras Stephanie C. (Department of Chemistry, University of California, Davis) ,  Bertolani Steve J. (Department of Chemistry, University of California, Davis) ,  Siegel Justin B. (Department of Chemistry, University of California, Davis) ,  Siegel Justin B. (Department of Biochemistry and Molecular Medicine, University of California, Davis) ,  Siegel Justin B. (Genome Center, University of California, Davis)
資料名： ACS Omega  (ACS Omega)
巻： 4  号： 27  ページ： 22356-22362  発行年： 2019年 
JST資料番号： W5044A  ISSN： 2470-1343  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵素の活性部位の正確な予測とモデル化は,酵素の自然発生機能への洞察を提供するだけでなく,工学的努力にとって重要である。以前の研究は,触媒残基間の厳密な幾何学的配向を強制する制約の統合が,単量体酵素の活性部位に対するモデリング精度を有意に改善することを示した。本研究では,ホモマー酵素の活性部位に及ぼす影響を評価するために類似のアプローチを検討した。既知の構造を持つ17のホモマー酵素と確立された化学に関連する結合リガンドのベンチマークを蛋白質データバンクから同定した。酵素は,対称性と同様にスパン多重クラスを同定した。単量体酵素について観察されたものと異なり,触媒幾何学的制約の適用により,蛋白質構造の活性部位またはそれに続くドッキング配位子の正確さのいずれかに対するモデリング精度に有意な改善は見られなかった。更なる解析により,モデル化された対称界面は不正確であり,原子レベルの精度でモデル化されることから活性サイトを妨げることが明らかになった。これは,de novo蛋白質の対称性を予測できるように同定されている他の挑戦と一致する。ホモマー蛋白質の活性部位モデリングの精度をさらに改善するために,これらの複合体の対称界面を正確にモデル化する新しい方法が必要である。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： スパン ,  複合体 ,  単量体 ,  *対称性 ,  *活性部位 ,  *モデリング ,  ドッキング ,  多重化 ,  *ベンチマーク ,  界面 ,  *タンパク質 ,  触媒 ,  自然発生 ,  *酵素
準シソーラス用語： 残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (8件)： 酵素 ,  活性部位 ,  構造予測 ,  ベンチマーク ,  蛋白質 ,  対称性 ,  モデリング ,  重要性