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J-GLOBAL ID：202002268763722314   整理番号：20A1948798

Escherichia coliにおけるペルニシンのペリプラスム産生とその高熱安定性の決定因子【JST・京大機械翻訳】

Periplasmic production of pernisine in Escherichia coli and determinants for its high thermostability

著者 (4件)： Bahun Miha (Department of Food Science and Technology, Biotechnical Faculty, University of Ljubljana, Ljubljana, Slovenia) ,  Hartman Kevin (Department of Food Science and Technology, Biotechnical Faculty, University of Ljubljana, Ljubljana, Slovenia) ,  Poklar Ulrih Natasa (Department of Food Science and Technology, Biotechnical Faculty, University of Ljubljana, Ljubljana, Slovenia) ,  Poklar Ulrih Natasa (Centre of Excellence for Integrated Approaches in Chemistry and Biology of Proteins (CIPKeBiP), Ljubljana, Slovenia)
資料名： Applied Microbiology and Biotechnology  (Applied Microbiology and Biotechnology)
巻： 104  号： 18  ページ： 7867-7878  発行年： 2020年 
JST資料番号： H0764A  ISSN： 0175-7598  CODEN： EJABDD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ペルニシンは超好熱性古細菌Aeropyrum pernixにより分泌されるスブチリシン様セリンプロテイナーゼである。このプロテイナーゼの顕著な特性は,感染性プリオン蛋白質を分解する顕著な安定性と能力である。ここでは,大腸菌のペリプラズムにおけるペルニシンの産生を示した。この戦略は,細胞質におけるペリニシンの凝集を防ぎ,分離パーニシンの純度を増加させた。この組換えパーニシンの熱安定性は以前の研究と比較して有意に増加した。さらに,いくつかの切断されたパーニシン変異体を構築し,E.coliで発現させ,最小活性ドメインを同定した。ペルニシンの触媒ドメインは,N末端及びC末端外側領域により隣接しているαβα構造類似コアから成る。C末端αヘリックスの欠失は,90°Cでペリニシン活性に影響しなかった。しかし,C末端外側領域の完全な欠失は蛋白質分解活性の消失をもたらした。N末端外側領域が欠失したパーニシン変異体は90°Cで活性が低下した。これらの結果は,ペルニシンの安定性と活性のために,これらの外部領域で予測されるCa2+結合部位の重要性を強調する。キーポイント:生産パーニシンの凝集は,成熟ペリニシンのペリプラズムへの転座により防止され,触媒コアの外部領域は,ペルニシン熱安定性に必要であった。Copyright Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *大腸菌 ,  細胞質 ,  純度 ,  ズブチリシン ,  結合部位 ,  プロテイナーゼ ,  古細菌 ,  転座 ,  セリンプロテイナーゼ ,  *ペリプラズム
準シソーラス用語： 触媒ドメイン ,  C末端 ,  αヘリックス ,  ドメイン構造 ,  Aeropyrum pernix , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： パーニシン ,  Aeropyrum pernix ,  プロテイナーゼ ,  ペリプラスム生産 ,  熱安定性

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： Escherichia ,  ニシン ,  ペリプラスム ,  熱安定性 ,  決定因子