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J-GLOBAL ID:202002270842311819   整理番号:20A0389584

銅イオン補因子の解離を伴わない溶菌多糖モノオキシゲナーゼ,CBP21の変性【JST・京大機械翻訳】

Unfolding of CBP21, a lytic polysaccharide monooxygenase, without dissociation of its copper ion cofactor
著者 (9件):
資料名:
巻: 111  号:ページ: e23339  発行年: 2020年 
JST資料番号: C0766A  ISSN: 0006-3525  CODEN: BIPMAA  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Serratia marcescensからのキチン結合蛋白質21(CB21)は,補因子として銅イオンを含む溶解性多糖類モノオキシゲナーゼである。CBP21の非折畳み機構とpH5.0での構造安定性に及ぼすCu2+の影響を明らかにすることを目的とした。アポ及びホロCBP21の熱変性は可逆的であった。ApoCBP21は単純な2状態遷移様式で変性した。ホロCBP21(74.4°C)に対するDSC曲線のピーク温度,t_pは,アポCBP21(65.6°C)に対するそれより約9度高かった。過剰のCu2+存在下でのt_pの値は約75°Cであり,Cu2+は変性時に蛋白質分子から解離しないことを示した。ホロCBP21の非折畳み機構は次の通りであると考えられた。NはCu2+←→.Uは,NとUがそれぞれ天然と非折畳み状態を表すCu2+を示す。尿素誘導平衡変性分析により,ホロCBP21は,アポCBP21と比較して,変性(pH5.0,25°C)に対するGibbsエネルギー変化に関して35kJ mol-1により安定化されることを示した。ホロCBP21の安定性の増加は,蛋白質-Cu2+複合体自身の構造安定化に起因すると考えられた。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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