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J-GLOBAL ID:202002271314471323   整理番号:20A0130310

ヒトラミニンα5Gドメインにおける活性配列の同定【JST・京大機械翻訳】

Identification of active sequences in human laminin α5 G domain
著者 (7件):
資料名:
巻: 25  号: 12  ページ: e3218  発行年: 2019年 
JST資料番号: W0824A  ISSN: 1075-2617  CODEN: JPSIEI  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ヒトラミニン-511(α5β1γ1)とその切断蛋白質,ラミニン-511E8フラグメントはインテグリンα6β1に結合し,胚幹細胞に広く使用されており,弱い条件下で多能性幹細胞培養を誘導した。本研究では,ラミニン-511の生物学的機能に重要であると考えられているヒトラミニンα5鎖Gドメインに焦点を当て,合成ペプチドライブラリーを用いてその生物学的に活性な配列をスクリーニングした。全ラミニンα5鎖Gドメインをカバーする115ペプチド(hA5G1-hA5G115)を合成し,ペプチド被覆プレート及びペプチド-キトサンマトリックス(ペプチド-ChtM)アッセイを用いて細胞接着活性を評価した。17ペプチドはアッセイにおいて細胞付着活性を示した。hA5G18及びhA5G26被覆プレート及びhA5G74-ChtMsはインテグリンβ1仲介細胞接着を促進した。これらの知見はラミニン-511の分子機構の研究に有用であり,活性ペプチドは細胞接着受容体の分子プローブとしての利用の可能性を有する。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生理活性ペプチド  ,  動物の生化学  ,  医用素材 

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