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J-GLOBAL ID:202002271680653382   整理番号:20A1951565

好冷性胚性プロテアーゼPaGPRとその自己阻害ループへの構造的洞察【JST・京大機械翻訳】

Structural insights into the psychrophilic germinal protease PaGPR and its autoinhibitory loop
著者 (15件):
資料名:
巻: 58  号:ページ: 772-779  発行年: 2020年 
JST資料番号: A1116A  ISSN: 1225-8873  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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胞子形成微生物において,発芽プロテアーゼ(GPR)は発芽過程の開始において重要な役割を果たす。発芽中の重要な段階は,外部ストレス(UV,熱,低温など)から胞子DNAを保護する小酸可溶性蛋白質(SASP)の分解である。不活性ザイモゲンGPRはN末端プロ配列ドメインのオートプロセッシングにより活性化される。活性化GPRはSASPsの分解を開始する。しかし,GPRの活性化,触媒作用,調節,および基質認識の基礎となる詳細な機構は不明である。本研究では,Paenisporosarcina sp.TG-20(PaGPR)からのGPRの結晶構造を,2.5Aの分解能でその不活性型で測定した。構造解析は,PaGPRの活性部位が阻害ループ領域(残基202-216)によって立体的に閉塞されることを示した。N末端領域は自己阻害ループ領域と直接相互作用し,N末端プロ配列の除去は配座転移を誘導し,活性部位から自己阻害ループ領域の放出を導くことを示唆した。さらに,比較配列および構造解析は,PaGPRがBacillus megaterium由来の推定アスパラギン酸プロテアーゼGPRと同様に活性部位に2つの高度に保存されたAsp残基(D123およびD182)を含むことを明らかにした。PaGPRの触媒ドメイン構造も,順次非相同蛋白質HycIとHybDとの類似性を共有した。HycIとHybDは,それらの活性部位に2つのAsp(またはGlu)残基を含む金属-プロテアーゼであり,金属結合において役割を果たす。要約すると,著者らの結果はPaGPRの活性化過程とその活性立体配座への有用な洞察を提供する。Copyright The Microbiological Society of Korea 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
細胞膜の受容体 

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