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J-GLOBAL ID:202002272522017821   整理番号:20A0574020

Cdc48-20Sプロテアソームはユビキチン非依存的に内在性蛋白質のクラスを分解する【JST・京大機械翻訳】

The Cdc48-20S proteasome degrades a class of endogenous proteins in a ubiquitin-independent manner
著者 (5件):
資料名:
巻: 523  号:ページ: 835-840  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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26Sプロテアソームは真核生物における可溶性蛋白質の主要分解機構である。最近の証拠は,内在性基質蛋白質としての銅-亜鉛スーパーオキシドジスムターゼである酵母Sod1を同定した,代替ATP駆動蛋白質分解複合体,Cdc48-20Sプロテアソーム複合体の存在を明らかにした。ここで著者らは,Cdc48-20Sプロテアソームのもう一つの内因性基質蛋白質として,必須のトレオニンtRNAシンテターゼである酵母ThS1を同定した。より詳細に分解機構を分析するために,精製酵母成分を用いて再構成したin vitro分解システムを確立した。組換えSod1とThS1はCdc48と直接相互作用し,Cdc48-20Sプロテアソーム依存的に分解した。基質蛋白質は大腸菌細胞から精製されるので,ユビキチン化とリン酸化を含む真核生物の修飾は存在しない。したがって,26Sプロテアソームは基質蛋白質の特異的認識のためのユビキチン化を必要とするが,Cdc48-20Sプロテアソームは修飾なしに基質蛋白質のクラスを分解することができる。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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細胞生理一般 

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