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J-GLOBAL ID:202002284477387185   整理番号:20A0227848

ティラピア(Oreochromis niloticus)皮膚ゼラチン酵素加水分解物からのカルシウム結合能を持つペプチドの同定と特性化【JST・京大機械翻訳】

Identification and characterization of the peptides with calcium-binding capacity from tilapia (Oreochromis niloticus) skin gelatin enzymatic hydrolysates
著者 (3件):
資料名:
巻: 85  号:ページ: 114-122  発行年: 2020年 
JST資料番号: C0005A  ISSN: 0022-1147  CODEN: JFDSAZ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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本研究の目的は,異なるティラピア皮膚ゼラチン酵素加水分解物からカルシウム結合能を持つペプチドを分離し,同定することであった。複合プロテアーゼを選択し,その加水分解物をゲル濾過クロマトグラフィー(Sephadex G-25)と逆相高速液体クロマトグラフィーを用いてさらに分離した。強いカルシウム結合能を持つ2つの精製ペプチドをTyr-Gly-Thr-Gly-Leu(YGTGL,509.25Da)及びLeu-Val-Phe-Leu(LVFL,490.32Da)と同定した。YGTGLとLVFLのカルシウム結合能は,それぞれ76.03と79.50μg/mgに達した。精製ペプチドとカルシウム(YGTGL-CaとLVFL-Ca)の複合体の構造を,紫外可視分光法(UV-VIS),走査電子顕微鏡(SEM),X線回折(XRD),Fourier変換赤外分光法(FTIR),および質量分析(LC-MS/MS)によって特性化した。UV-VIS,SEM,およびXRDの結果は,YGTGL-CaとLVFL-Caが新しい化合物として形成されたことを示した。FTIRとLC-MS/MSの結果は,ペプチドの末端におけるアミノ基の窒素原子とカルボキシル基の酸素原子が一次結合部位を提供することを示した。さらに,精製ペプチドにおける疎水性アミノ酸は,より多くのキレート空間を提供することができた。本研究はカルシウムサプリメント食品の開発に非常に重要である。実用的なAPPLICATION:無機カルシウムおよび有機カルシウムと比較して,生物活性ゼラチンペプチドキレート化カルシウムは,高い利用率,高い溶解度および高い吸収率の特性を有した。原料はティラピア加工廃棄物から抽出され,コストを低減し,資源を完全に利用し,バイオアベイラビリティを改善する。ティラピア皮膚ゼラチンペプチドカルシウムキレートは人体によって直接吸収され,吸収効率は高く,資源利用率をさらに改善し,高い経済的利益を持ち,機能性食品としても使用できる包括的な補完である。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
食品蛋白質  ,  生理活性ペプチド 

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