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J-GLOBAL ID:202002284990205917   整理番号:20A2082226

H_2ase活性部位のO_2保護におけるカルコゲン化物の役割【JST・京大機械翻訳】

The roles of chalcogenides in O2 protection of H2ase active sites
著者 (2件):
資料名:
巻: 11  号: 35  ページ: 9366-9377  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7042A  ISSN: 2041-6539  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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いくつかの点で,持続可能なH_2O分裂技術に重要な全てのHER(Hydrogen Evolution Reactive)触媒がO_2とO_2損傷に遭遇する。[NiFeSe]-H_2aseといくつかの[NiFeS]-H_2ase,プロトンと電子からの可逆的H_2生成のためのバイオ触媒は,本質的に酸素耐性HER触媒の典型である。ヒドロゲナーゼ活性部位において,酸素損傷は[NiFe]-H_2aseの[FeFe]-H_2aseまたは中程度(可逆的)に対して,広範囲(不可逆)であった。[NiFeSe]-H_2ase中の硫黄に対する酸素の親和性,[NiFeSe]-H_2ase中のセレンの親和性は,酸化カルコゲンがコアNiFe単位の維持と,無数の観測だが不活性状態をもたらし,これは還元的に修復できる。対照的に,[FeFe]-H_2ase活性部位はカルコゲン-酸素取込の可能性が少なく,鉄上のO_2-攻撃の機会が大きい。O_2への曝露は典型的に不可逆的な損傷をもたらす。ヒドロゲナーゼの活性部位におけるS/Se-酸素化の証拠にもかかわらず,限られた報告合成モデルがある。この展望は,[NiFe]-H_2ase活性部位の合成類似体を含む硫黄とセレンを比較する最近の研究に焦点を当てて,ヒドロゲナーゼとバイオミメティックとのO_2反応の研究の概要を与える。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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