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J-GLOBAL ID:202002285367495177   整理番号:20A2517433

共鳴RamanおよびElectron常磁性共鳴分光法によるStaphylococcus aureus,IsdGおよびIsdIのヘム分解酵素における高度に取り込まれたヘムの特異な電子構造【JST・京大機械翻訳】

Unique Electronic Structures of the Highly Ruffled Hemes in Heme-Degrading Enzymes of Staphylococcus aureus, IsdG and IsdI, by Resonance Raman and Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopies
著者 (10件):
資料名:
巻: 59  号: 40  ページ: 3918-3928  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Staphylococcus aureusは,IsdGとIsdIを使用して,ヘムをスタフィロビリン異性体,15-オキソ-β-ビリルビンと5-オキソ-δ-ビリルビン,ホルムアルデヒド,および鉄の混合物に変換する。ヘム-IsdIとIsdG複合体に見出される高度にラフルなヘムが,ユニークなヘム分解生成物の原因であると提案されている。IsdGおよびIsdIに結合したヘムの配位および電子構造を調べるために,共鳴Raman(RR)および電子常磁性共鳴(EPR)分光法を用いた。IsdGおよびIsdIと複合体化したヘムは,中性ヒスチジンにより配位されている。trans配位子は,両蛋白質の第二鉄アルカリ型で水酸化物である。pH6.0の第二鉄中性型では,ヘムはIsdGの6番目の配位子として水と6配位し,IsdIの5配位と6配位種の混合物である。第一鉄CO結合型では,COは遠位残基と強く水素結合した。マーカー線,ν_2およびν_3は,平面ヘムを持つ他の蛋白質とは異なる周波数に現れる。水酸化第二鉄とシアニド状態のEPRスペクトルは,d-電子配置,(d_xy)2(d_xz,d_yz)3と(d_xz,d_yz)4(d_xy)1の熱混合を仮定して説明できる。後者に対する画分は,シアン化第二鉄型に対して大きくなった。pH6.0の第二鉄中性状態で,高および中間スピン配置の量子力学混合は,RRスペクトルにおけるν_2およびν_3の固有周波数を説明する。IsdG及びIsdIにより課されたヘムラフリングはヘムのユニークな電子構造をもたらし,ヘム酸素化の最初の及びその後の段階を調節することが期待される。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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