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J-GLOBAL ID：202002297147245877   整理番号：20A0582765

CLPAPプロテアーゼ機能における非優性AAA+環は蛋白質の変性と転座を促進する抗失速モーターとして機能する【JST・京大機械翻訳】

The Non-dominant AAA+ Ring in the ClpAP Protease Functions as an Anti-stalling Motor to Accelerate Protein Unfolding and Translocation

著者 (5件)： Kotamarthi Hema Chandra (Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA) ,  Kotamarthi Hema Chandra (Howard Hughes Medical Institute, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA) ,  Sauer Robert T. (Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA) ,  Baker Tania A. (Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA) ,  Baker Tania A. (Howard Hughes Medical Institute, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA)
資料名： Cell Reports  (Cell Reports)
巻： 30  号： 8  ページ： 2644-2654.e3  発行年： 2020年 
JST資料番号： W3124A  ISSN： 2211-1247  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： D1およびD2AAA+環を含むATP駆動アンフォルダーゼは蛋白質ホメオスタシスにおいて重要な役割を果たしているが,各環の機能についての不確実性は残っている。ここでは,ATPアーゼ不活性D1環を含むClpAPプロテアーゼの変異体による機械的変性と転移を分析するために,単一分子光ピンセットを用いた。この変異体は,蛋白質基質の変性と転移の両方で実質的な機械的欠損を示す。特に,D1が加水分解的に不活性な場合,ClpAPは数分の長さでしばしば停止し,基質はATP濃度が低い時に酵素を通して逆にスリップすることができる。不活性D1変異体は,CからN方向に移動するよりもポリペプチド経路上のNからC方向への移動がより困難である。これらの結果は,D1が通常,D2環により供給される非中断酵素の進行を促進する補助/調節モーターとして機能することを示す。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 加水分解 ,  ホメオスタシス ,  ATPアーゼ ,  *電動機 ,  *失速 ,  *転座 ,  タンパク質分解 ,  酵素 ,  基質 ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  不確実性 ,  ポリペプチド ,  *タンパク質 ,  *優性
準シソーラス用語： 単一分子 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (10件)： AAA+プロテアーゼ ,  ATPモータ ,  単一分子力分光法 ,  蛋白質変性 ,  蛋白質転移 ,  転流 ,  HSP104/CLPB ,  CLPAP ,  光ピンセット ,  蛋白質分解

分類 (5件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  細胞生理一般  (EF02010S) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  遺伝的変異  (EC01030Y) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J)

タイトルに関連する用語 (10件)： プロテアーゼ ,  優性 ,  AAA+ ,  環 ,  蛋白質 ,  変性 ,  転座 ,  促進 ,  失速 ,  モーター