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J-GLOBAL ID：202102247953460731   整理番号：21A2682884

ClpAPプロテアーゼの二重環ClpAアンフォルダーゼにおけるAAA+活性部位のモジュールおよび協調活性【JST・京大機械翻訳】

Modular and coordinated activity of AAA+ active sites in the double-ring ClpA unfoldase of the ClpAP protease

著者 (3件)： Zuromski Kristin L. (Department of Chemistry, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139) ,  Sauer Robert T. (Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139) ,  Baker Tania A. (Department of Biology, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 117  号： 41  ページ： 25455-25463  発行年： 2020年 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ClpAは六量体二重環AAA+アンフォールドラーゼ/トランスロカーゼであり,ClpPペプチダーゼで機能し,損傷または未治療である蛋白質を分解する。ClpAの12のATPアーゼ活性部位,D1環における6,D2環における6,が燃料ATP依存性分解に一緒に作用した。部位特異的架橋を用いて,D1環,D2環,または両環におけるATPアーゼ活性とATPアーゼ不活性モジュールを交互ATPアーゼ活性とATPアーゼ不活性モジュールで操作し,これらの活性部位が一緒に機能するかどうかを決定した。結果は,D2モジュールが機械的作業中にD1モジュールとClpPと協調することを示す。しかし,効率的な酵素機能に対して活性であるリングにおける隣接モジュールに対する要求はない。特に,3つの交互活性D2モジュールを有するClpAP変異体は,完全に活性なD2環を有するClpAP変異体のエネルギー効率を二重に持つ,堅牢な蛋白質トランスロカーゼと機能である。D2は,より強力なモーターであるが,3つまたは6つの活性D1モジュールは,高酵素加工性のために重要であり,それはD1とD2が協調的に作用する。これらの結果は,ClpAPによるATP加水分解と結合機械的仕事の逐次モデルに挑戦し,ClpAP機構の他の側面をテストするのに有用な工学戦略を提供する。Copyright 2021 The Author(s). Published by PNAS. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 電動機 ,  酵素 ,  ATPアーゼ ,  タンパク質 ,  ペプチダーゼ ,  *活性部位 ,  ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  トランスロカーゼ ,  ロバスト性 ,  六量体 ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： *ClpA蛋白質 ,  ClpP蛋白質 ,  ATP加水分解 ,  ATPアーゼ活性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： AAA+プロテアーゼ ,  ClpAP ,  二重リングATPアーゼ ,  分子機械 ,  システイン架橋

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： システイン

タイトルに関連する用語 (8件)： プロテアーゼ ,  環 ,  ClpA ,  AAA+ ,  活性部位 ,  モジュール ,  協調 ,  活性