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J-GLOBAL ID：202102255929664129   整理番号：21A0195867

羽毛分解Thermoactinomyces vulgaris株CDF由来の多極限耐性スブチリシン様プロテアーゼの細胞外生産,特性化及び工学【JST・京大機械翻訳】

Extracellular Production, Characterization, and Engineering of a Polyextremotolerant Subtilisin-Like Protease From Feather-Degrading Thermoactinomyces vulgaris Strain CDF

著者 (10件)： Ding Yidi (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Yang Yong (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Ren Yuxia (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Xia Jingying (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Liu Feng (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Li Yu (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Tang Xiao-Feng (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Tang Xiao-Feng (Hubei Provincial Cooperative Innovation Center of Industrial Fermentation, Wuhan, China) ,  Tang Bing (State Key Laboratory of Virology, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan, China) ,  Tang Bing (Hubei Provincial Cooperative Innovation Center of Industrial Fermentation, Wuhan, China)
資料名： Frontiers in Microbiology (Web)  (Frontiers in Microbiology (Web))
巻： 11  ページ： 605771  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7080A  ISSN： 1664-302X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ここでは,スブチリシン様プロテアーゼ(プロテアーゼAls)をコードする遺伝子を,Thermoactinomyces vulgaris株CDFからクローン化し,大腸菌で発現させた。組換酵素は成熟型(mAls)として大腸菌の培養培地に放出された。精製したmAlsは基質としてアゾ-カゼインを用いて60-70°CとpH10.0で最適活性を示し,70°Cで13.8hの半減期を示した。さらに,熱安定性mAlの活性は,低温(10-30°C)で,中温性スブチリシンCarlsbergおよびプロテイナーゼKのそれと同等またはそれ以上であった。また,プロテアーゼAlはいくつかの有機溶媒中で安定であり,市販の洗濯洗剤との高い相溶性を示した。特に,mAlsは3M NaClでその活性のほぼ100%を示し,3M.Protease AlsまでのNaCl濃度の増加による熱安定性の増強は,酵素の高い耐塩性を説明するかもしれない過剰の溶媒にアクセス可能な酸性アミノ酸残基を有する。同じ株からの相同プロテアーゼC2と比較して,プロテアーゼAlsは不溶性ケラチン基質に対して実質的に低い活性を示すが,ニワトリ羽毛から放出される可溶性ケラチンを効率的に加水分解する。さらに,プロテアーゼAlの基質結合部位をプロテアーゼC2と直接置換すると不溶性ケラチン基質に対する活性が向上した。その多極耐性属性と分解能力により,プロテアーゼAlsは,洗濯洗剤,食品加工,非水生物触媒作用,および羽毛加工のような様々な産業で広い応用を見出す可能性がある。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 低温 ,  洗剤 ,  アルミニウム ,  大腸菌 ,  加水分解 ,  塩化ナトリウム ,  遺伝子 ,  ケラチン ,  カゼイン ,  基質 ,  *ズブチリシン ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  *羽毛 ,  有機溶媒 ,  アミノ酸残基

著者キーワード (6件)： セリンプロテアーゼ ,  熱安定性 ,  耐塩性 ,  有機溶媒 ,  洗剤 ,  ケラナーゼ

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  酵素生理  (EG03052C)

引用文献 (59件)：

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• AtomiH.SatoT.KanaiT. (2011). Application of hyperthermophiles and their enzymes. Curr. Opin. Biotech. 22 618-626. doi: 10.1016/j.copbio.2011.06.010 21741818
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• BradfordM. M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72 248-254. doi: 10.1006/abio.1976.9999 942051

タイトルに関連する用語 (10件)： 羽毛 ,  分解 ,  Thermoactinomyces ,  株 ,  極限 ,  耐性 ,  スブチリシン ,  プロテアーゼ ,  特性化 ,  工学