文献
J-GLOBAL ID:202102259254529675   整理番号:21A0433392

オキシミオグロビン中のFe-O_2結合の性質に対するヘムFe原子のElectron密度の効果【JST・京大機械翻訳】

Effect of the Electron Density of the Heme Fe Atom on the Nature of Fe-O2 Bonding in Oxy Myoglobin
著者 (12件):
資料名:
巻: 60  号:ページ: 1021-1027  発行年: 2021年 
JST資料番号: C0566A  ISSN: 0020-1669  CODEN: INOCAJ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
Moessbauer分光法を用いて,ヘムFe原子(ρ_Fe)の異なる電子密度を有する天然および化学修飾57Fe富化ヘム補因子で再構成した酸素化ミオグロビン(オキシMb)を特性化し,蛋白質中のヘムFeと酸素(O_2),すなわちFe-O_2結合の間の結合の性質に対するρ_Feの変化の影響を明らかにした。四重極分裂(ΔE_Q)はρ_Feの減少と共に減少し,観測したρ_Fe依存性ΔE_Qは,ρ_Feが減少するFe-O_2フラグメントの共鳴ハイブリッドへの第二鉄-スーパーオキシド(Fe3+-O_2)の寄与の増加を確認した。これらの観察は,O_2解離速度の増加による蛋白質のO_2親和性の低下と,ρ_Feの減少による結合配位子のH+親和性の減少によるオキシMbの自動反応速度の減少を明確に説明した。したがって,本研究は,O_2親和性の電子制御およびヘム電子構造を介した蛋白質の自動酸化の根底にある機構を示した。再構成Mbs(CO-Mbs)の一酸化炭素(CO)付加物を同様に特性化し,Fe-COフラグメントの2つの正準形間の共鳴もρ_Feの変化に影響されることを見出した。このように,蛋白質中のFe-配位子結合の性質はρ_Feにより影響されることが分かった。Copyright 2021 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (1件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
鉄の錯体 

前のページに戻る