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J-GLOBAL ID:202102265183271455   整理番号:21A3270182

酸化グラフェンとリゾチームの相互作用:立体配座構造と表面電荷研究からの洞察【JST・京大機械翻訳】

Interaction of graphene oxide with lysozyme:Insights from conformational structure and surface charge investigations
著者 (7件):
資料名:
巻: 264  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0128B  ISSN: 1386-1425  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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リゾチーム(Lyz)は自然界に広く存在する重要な抗菌蛋白質である。近年,バイオテクノロジーエレクトロニクス,光学,化学およびエネルギー貯蔵の分野での酸化グラフェン(GO)の応用が広範囲に研究されている。しかしながら,GOのユニークな性質のため,生体高分子蛋白質との相互作用の機構は,非常に複雑である。GOと蛋白質間の相互作用をさらに調べるため,GOとLyz間の相互作用に対する異なるpHと熱処理条件の影響を検討し,GO(0~20μg/mL)を,異なるpH下で固定Lyz濃度(0.143mg/mL)に加えた。Lyzの構造と表面電荷変化を分光分析とゼータ電位で測定した。結果は,GOとLyz間の相互作用が温度とpHに依存し,その三次と二次構造で著しい変化が起こることを示した。UV吸収スペクトルを解析することにより,リゾチームとGOが安定な錯体を形成し,酵素の立体配座が変化することが分かった。酸性pH条件(すなわち,pH<pI)では,Lyzの高密度がGO表面に吸着し,一方,pHの増加は吸着Lyzの密度の漸進的減少をもたらした。このpH依存性吸着は,負に帯電したGO表面とLyz分子の調整可能なイオン化との間の静電相互作用に起因した。GO上に吸着したLyzの二次構造もpHに大きく依存した。本論文では,リゾチームへのpH影響GO結合の正確な機構を検討し,GO生物学の潜在的毒性と構造に基づく薬物設計のような生物医学分野におけるその応用に重要な指針を持つ。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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有機化合物の赤外スペクトル及びRaman散乱,Ramanスペクトル  ,  分子の立体配置・配座  ,  有機けい素化合物 

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