文献

J-GLOBAL ID：202102274584843283   整理番号：21A1360689

ペルオキシゲナーゼ変異体PaDa-Iの活性部位の柔軟性とトポグラフィーの調節におけるフェニルアラニン残基の役割の調査【JST・京大機械翻訳】

Exploring the Role of Phenylalanine Residues in Modulating the Flexibility and Topography of the Active Site in the Peroxygenase Variant PaDa-I

著者 (5件)： Ramirez-Ramirez Joaquin (Departamento de Ingenieria Celular y Biocatalisis, Instituto de Biotecnologia, Universidad Nacional Autonoma de Mexico, Av. Universidad 2001 Col. Chamilpa, Cuernavaca 62210, Morelos, Mexico) ,  Martin-Diaz Javier (Department of Biocatalysis, Institute of Catalysis and Petrochemistry, CSIC, 28049 Madrid, Spain) ,  Pastor Nina (Centro de Investigacion en Dinamica Celular, IICBA, Universidad Autonoma del Estado de Morelos, Cuernavaca 62209, Morelos, Mexico) ,  Alcalde Miguel (Department of Biocatalysis, Institute of Catalysis and Petrochemistry, CSIC, 28049 Madrid, Spain) ,  Ayala Marcela (Departamento de Ingenieria Celular y Biocatalisis, Instituto de Biotecnologia, Universidad Nacional Autonoma de Mexico, Av. Universidad 2001 Col. Chamilpa, Cuernavaca 62210, Morelos, Mexico)
資料名： International Journal of Molecular Sciences (Web)  (International Journal of Molecular Sciences (Web))
巻： 21  号： 16  ページ： 5734  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7038A  ISSN： 1422-0067  CODEN： IJMCFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 非特異的ペルオキシゲナーゼ(UPO)は,ペルオキシダーゼ様,カタラーゼ様,ハロペルオキシダーゼ様,および最も興味深いことに,チトクロームP450様のような広範囲の酸化反応を触媒することができる真菌ヘム-チオラート酵素である。これらの酵素の最も顕著な特性の1つは,過酸化水素からの酸素原子の挿入を含むチトクロームP450様反応(いわゆるペルオキシゲナーゼ活性)を介して,広範囲の有機基質(芳香族および脂肪族)の酸化を触媒する能力である。この反応を触媒するために,基質はバルク溶液をヘム基に接続するチャネルをアクセスしなければならない。このチャンネルの組成,形状および柔軟性は,このファミリーの酵素の触媒能を確かに調節する。チャンネルを構成する残基の役割を理解するために,Agrocybe aegerita由来の実験室進化UPO変異体PaDa-I由来の変異体を得た。ヘム活性部位へのトラフィックを調節するチャンネル表面の2つのフェニルアラニン残基は,より嵩高い残基(アラニンとロイシン)により変異した。変異体を実験的に特性化し,計算研究(すなわち分子動力学(MD))を行った。結果は,これらの残基が領域の柔軟性を低減し,チャネルのトポグラフィーを維持するのに必要であることを示唆する。Copyright 2021 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酸化 ,  酵素 ,  触媒活性 ,  過酸化水素 ,  *単供与体オキシゲナーゼ ,  カタラーゼ ,  基質 ,  *活性部位 ,  真菌類 ,  ペルオキシダーゼ ,  分子動力学 ,  アミノ酸 ,  芳香族化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： Agrocybe aegerita ,  ハロペルオキシダーゼ ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 生体触媒反応 ,  分子動力学 ,  オキシザイム工学 ,  ペルオキシゲナーゼ ,  構造-機能相関

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： フェニルアラニン

引用文献 (39件)：

• Ullrich, R.; Nüske, J.; Scheibner, K.; Spantzel, J.; Hofrichter, M. Novel haloperoxidase from the agaric basidiomycete Agrocybe aegerita oxidizes aryl alcohols and aldehydes. Appl. Environ. Microbiol. 2004, 70, 4575-4581.
• Ullrich, R.; Hofrichter, M. The haloperoxidase of the agaric fungus Agrocybe aegerita hydroxylates toluene and naphthalene. FEBS Lett. 2005, 579, 6247-6250.
• Hofrichter, M.; Ullrich, R. Oxidations catalyzed by fungal peroxygenases. Curr. Opin. Chem. Biol. 2014, 19, 116-125.
• Kluge, M.; Ullrich, R.; Dolge, C.; Scheibner, K.; Hofrichter, M. Hydroxylation of naphthalene by aromatic peroxygenase from Agrocybe aegerita proceeds via oxygen transfer from H2O2 and intermediary epoxidation. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2009, 81, 1071-1076.
• Aranda, E.; Ullrich, R.; Hofrichter, M. Conversion of polycyclic aromatic hydrocarbons, methyl naphthalenes and dibenzofuran by two fungal peroxygenases. Biodegradation 2010, 21, 267-281.

タイトルに関連する用語 (10件)： オキシゲナーゼ ,  変異体 ,  PADA ,  活性部位 ,  トポグラフィー ,  調節 ,  フェニルアラニン ,  残基 ,  役割 ,  調査