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J-GLOBAL ID:202102275041953476   整理番号:21A3307330

二重pHシフトおよび超音波処理によるアマランス蛋白質の構造,物理化学的特性および発泡能の修飾【JST・京大機械翻訳】

Modifying the structure, physicochemical properties, and foaming ability of amaranth protein by dual pH-shifting and ultrasound treatments
著者 (6件):
資料名:
巻: 153  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: E0549A  ISSN: 0023-6438  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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天然アマランス蛋白質(AP_N)は食品製品の構造化および官能化のための潜在的用途を有する栄養成分である。しかし,その溶解性は貧弱であり,食品工業での使用を制限する。AP_Nの構造的,物理化学的,および機能的特性に及ぼす,50%振幅での10分(AP_US),pH2と12(AP_pH2とAP_pH12)のpHシフト,および(AP_pH2USとAP_pH12US)の組合せによる超音波処理(US)の影響を調べた。USと組み合わせたアルカリpHシフトは,AP_Nの流体力学的直径を1167.0±15.6nmから438.3±8.4nm(AP_pH12US)に減少させたが,酸性pHシフトは,流体力学的直径を2490.0±5.3nm(AP_pH2)まで増加させた。AP_Nのα-ヘリックス,β-シート,β-ターンおよびランダムコイル構造の画分はpH12-シフトおよびUSにより影響されたが,pH2シフトは受けなかった。AP_Nの曝露スルフヒドリル基は減少し,一方,ジスルフィド結合はpHシフト単独またはUSとの併用の結果として増加した。Zeta電位値はAP_N(4.0)の等電点がAP_pH12(4.2)とAP_pH12US(4.5)で増加し,AP_US(3.5)で減少することを明らかにした。最高の溶解度はAP_pH12USによって達成された。起泡能力と安定性はAP_pH2を除くすべての処理で有意に増加した。Copyright 2021 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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食品の品質  ,  食品蛋白質  ,  食品照射 

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