構造障害から解明された蛋白質相互作用の複雑性【JST・京大機械翻訳】

Seoane Beatriz; Carbone Alessandra

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202201254756202 整理番号：21P0063223

構造障害から解明された蛋白質相互作用の複雑性【JST・京大機械翻訳】

The complexity of protein interactions unravelled from structural disorder

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発行年： 2020年11月24日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年11月24日
JST資料番号： O7000B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

※このプレプリント論文は学術誌に掲載済みです。なお、学術誌掲載の際には一部内容が変更されている可能性があります。

構造障害が蛋白質相互作用の新規な機構であるかもしれないという考えは,文献において広く,これを支持する統計的に有意な構造研究の数は驚くほど低い。以前の研究とのばらつきで,著者らの結論は,ほぼ同一の蛋白質配列のクラスターで平均した蛋白質データバンクの全ての134337X線結晶構造の大規模解析に専ら依存した。本研究では,蛋白質が代替複合体に存在するときに観察される全ての相互作用界面の組織化の複雑性を調べ,界面が階層的方法で徐々に付加することを示した。さらに,蛋白質の全柔軟で構造的に非晶質残基をカバーする「ソフト障害」と呼ばれる標準欠損残基と新しい定義である構造障害の異なる測度とこの複雑性の連結を調べた。相互作用界面とソフト無秩序領域の両方が,蛋白質の同じアミノ酸を含む傾向がある証拠を示し,予備的結果は,ソフト障害が,新しい界面が複合体形成によって次第に適応される表面領域をスポットすることを示唆する。著者らの結果は,無秩序領域が,錯体内の代替界面の位置に関する重要な情報だけでなく,集合の秩序も有することを示唆する。いくつかの例でこれらの仮説を検証した。最後に,いくつかの障害予測因子との障害の測定値を比較し,これらの後者が蛋白質のすべての代替構造において欠損している残基を予測するために最適化され,それらは複合体形成による無秩序領域の漸進的進化を捉えることができないことを示した。しかし,予測残基は,欠損しない場合,ソフト無秩序として特性化される傾向がある。【JST・京大機械翻訳】

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分子構造

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