カゼインキナーゼ2によるリン酸化はATG8蛋白質へのER-ファージ受容体TEX264結合を確実にする【JST・京大機械翻訳】

Chino, H.; Yamasaki, A.; Ode, K. L.; Ueda, H. R.; Noda, N. N.; Mizushima, N.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202201346248181 整理番号：22P0315064

カゼインキナーゼ2によるリン酸化はATG8蛋白質へのER-ファージ受容体TEX264結合を確実にする【JST・京大機械翻訳】

Phosphorylation by casein kinase 2 ensures ER-phagy receptor TEX264 binding to ATG8 proteins

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発行年： 2022年02月12日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年02月12日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

選択的オートファジーカーゴは,主にLC3相互作用領域(LIR)を介してオートファゴソームATG8ファミリー蛋白質と相互作用することによりオートファゴソームに動員される。ほとんどのLIRの上流配列はAsp,Glu,リン酸化Ser及びThrのような負電荷残基を含む。しかし,LIRリン酸化(酸性アミノ酸との比較)の重要性とリン酸化LIR-ATG8結合の構造基礎は完全には理解されていない。ここに,小胞体(ER)-食作用受容体TEX264のコアLIR上流のセリン残基がカゼインキナーゼ2によりリン酸化され,ATG8,オートファゴソーム局在及びER-食作用との相互作用に重要であることを示した。構造解析は,これらのセリン残基のリン酸化が,酸性残基によって模倣できないATG8との多重水素結合の生成により結合親和性を増加させることを示した。この結合モードは下流ヘリックスを利用する他のER-食作用受容体とは異なっており,これはTEX264から存在せず,親和性を増加させる。これらの結果は,LIRのリン酸化が,補助相互作用がない場合でさえ,強いLIR-ATG8相互作用に対して非常に重要であることを示唆する。【JST・京大機械翻訳】

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, , , , , 【Automatic Indexing@JST】

細胞生理一般 , 生物学的機能

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