PRR14は核ラミナにおいてH3K9me3修飾ヘテロクロマチンを組織化する【JST・京大機械翻訳】

Kiseleva, A. A.; Cheng, Y.-C.; Smith, C. L.; Katz, R.; Poleshko, A.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202201419460478 整理番号：22P0352237

PRR14は核ラミナにおいてH3K9me3修飾ヘテロクロマチンを組織化する【JST・京大機械翻訳】

PRR14 organizes H3K9me3-modifed heterochromatin at the nuclear lamina

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発行年： 2022年10月25日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年10月25日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

真核生物ゲノムは核内の三次元で組織化される。転写的に活性なクロマチンはサイレントヘテロクロマチンから空間的に分離され,その多くは核周辺に位置する。しかし,クロマチンが核周辺に局在する機構はよく理解されていない。ここではProline Rich 14(PRR14)蛋白質が核ラミナでH3K9me3修飾ヘテロクロマチンを特異的に組織化することを示す。PRR14は核ラミナとヘテロクロマチンの両方と動的に会合し,有糸分裂とは無関係に界面細胞の核でヘテロクロマチンを再構成できることを示した。PRR14はヘテロクロマチン蛋白質1(HP1)の全てのイソ型に結合することを示した。ヘテロクロマチンとの会合に寄与するPRR14内の2つの機能的HP1結合部位を特性化した。光漂白(FRAP)と超解像イメージング後の蛍光回復の結果は,PPR14がHP1関連,H3K9me3修飾クロマチンと動的に相互作用する核ラミナでヘテロクロマチンの固定表面を形成することを示す。本研究では,PRR14が核ラミナにヘテロクロマチンを係留する機構を明らかにし,核周辺における動的ヘテロクロマチン組織のモデルを提案した。【JST・京大機械翻訳】

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遺伝子発現 , 生物学的機能 , 分子遺伝学一般 , 発生と分化

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