蛋白質における硫黄媒介カルコゲン対水素結合:立体配座空間におけるシーソー効果【JST・京大機械翻訳】

Adhav, V. A.; Shelke, S. S.; Pananghat, B.; Saikrishnan, K.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202201957147020 整理番号：22P0318083

蛋白質における硫黄媒介カルコゲン対水素結合:立体配座空間におけるシーソー効果【JST・京大機械翻訳】

Sulfur-mediated chalcogen versus hydrogen bonds in proteins: a seesaw effect in the conformational space

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発行年： 2022年03月14日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月14日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

二価硫黄(S)は,その{シグマ}-正孔および水素結合(H-結合)を介して,その孤立電子対を介してカルコゲン結合(Ch-結合)を形成する。これらの相互作用の関連性と蛋白質構造と機能に対するそれらの相互作用は不明である。小さな有機/有機金属分子および蛋白質の結晶構造およびそれらの分子静電表面電位の解析に基づいて,{シグマ}-正孔および孤立電子対の置換基依存性強度の相反性は,Ch-結合またはH-結合のいずれかの形成と相関することを示した。蛋白質において,ジスルフィド結合シスチンは優先的にCh結合を形成し,金属キレートシステインはH結合を形成し,一方メチオニンは同等の頻度でそれらのいずれかを形成する。これは,これらの残基の位置決めおよび蛋白質構造および機能におけるそれらの役割に意味がある。コンピュータ分析は,S仲介相互作用がヘリックスキャッピングのような機構により蛋白質二次構造を安定化し,ネガティブデザインにより遊離{β}シートエッジを保護し,{ベータ}ターンの安定性を増強することを明らかにした。Ch結合は水素結合と同様に強いことが分かった。この研究は,蛋白質折畳みと機能を理解するためのS仲介Ch結合とH結合の重要性,蛋白質/ペプチド構造予測とデザインのための改良戦略の開発,および構造に基づく薬物発見を強調する。【JST・京大機械翻訳】

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分子化合物 , 分子の電子構造 , 蛋白質・ペプチド一般

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