ヒト抗体はβ-コロナウイルススパイク蛋白質上の保存部位を示し,SARS-CoV-2感染に対する防御を付与する【JST・京大機械翻訳】

Zhou, P.; Yuan, M.; Song, G.; Beutler, N.; Shaabani, N.; Huang, D.; He, W.-t.; Zhu, X.; Callaghan, S.; Yong, P.; Anzanello, F.; Peng, L.; Ricketts, J.; Parren, M.; Garcia, E.; Rawlings, S. A.; Smith, D. M.; Nemazee, D.; Teijaro, J. R.; Rogers, T.; Wilson, I. A.; Burton, D. R.; Andrabi, R.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202201970017445 整理番号：21P0249797

ヒト抗体はβ-コロナウイルススパイク蛋白質上の保存部位を示し,SARS-CoV-2感染に対する防御を付与する【JST・京大機械翻訳】

A human antibody reveals a conserved site on beta-coronavirus spike proteins and confers protection against SARS-CoV-2 infection

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発行年： 2022年01月21日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年01月21日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

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コロナウイルス(CoV)に対する広く中和抗体(bnAbs)は,多様なCoVを治療するための予防的および治療試薬として,また重要なことに,合理的汎CoVワクチン設計のためのテンプレートとして,それ自身の権利において貴重である。著者らは最近,ヒトβ-coronaviruses({β}-CoVと広い反応性を示すコロナウイルス病2019(COVID-19)-対流性ドナーからのbnAb,CC40.8について述べた。ここでは,CC40.8がコロナウイルススパイク融合機構の保存されたS2ステム-ヘリックス領域を標的とすることを示した。1.6[A]分解能でSARS-CoV-2 S2ステムペプチドを有するCC40.8Fabの結晶構造を決定し,ペプチドが主に螺旋構造をとることを見出した。{β}-CoVの保存された残基は,CC40.8抗体と相互作用し,それによって,その広い反応性の分子基盤を提供した。CC40.8は,2つの動物モデルでSARS-CoV-2チャレンジに対してin vivo防御効果を示した。両モデルにおいて,CC40.8処理動物は,対照と比較してより少ない体重減少と減少した肺ウイルス力価を示した。さらに,CC40.8様bnAbは,ヒトCOVID-19感染において比較的稀であり,従って,それらの誘発は合理的な構造に基づくワクチン設計戦略を必要とする可能性がある。全体として,この研究は,汎-{β}-CoVワクチンの開発を促進する,保護抗体に対する{β}-CoVスパイク蛋白質の標的を述べた。COVID-19ドナーから分離したSUMMARYAヒトmAbは,汎-{β}-CoVワクチン設計戦略のための保護交差中和エピトープを定義する。【JST・京大機械翻訳】

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免疫療法薬・血液製剤の基礎研究 , 抗原・抗体・補体の生化学 , ウイルスの生化学

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