D614G SARS-CoV-2スパイク蛋白質変異体の構造と機能解析【JST・京大機械翻訳】

Yurkovetskiy, L.; Wang, X.; Pascal, K. E.; Tompkins-Tinch, C.; Nyalile, T.; Wang, Y.; Baum, A.; Diehl, W. E.; Dauphin, A.; Carbone, C.; Veinotte, K.; Egri, S. B.; Schaffner, S. F.; Lemieux, J. E.; Munro, J.; Rafique, A.; Barve, A.; Sabeti, P. C.; Kyratsous, C.; Dudkina, N.; Shen, K.; Luban, J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202202108112014 整理番号：22P0240862

D614G SARS-CoV-2スパイク蛋白質変異体の構造と機能解析【JST・京大機械翻訳】

Structural and Functional Analysis of the D614G SARS-CoV-2 Spike Protein Variant

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資料名：
発行年： 2020年07月16日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年07月16日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

※このプレプリント論文は学術誌に掲載済みです。なお、学術誌掲載の際には一部内容が変更されている可能性があります。

SARS-CoV-2スパイク(S)蛋白質変異体D614Gは,数か月にわたり世界中で祖先ウイルスを植えた。ここでは,D614Gがヒト肺細胞,結腸細胞で祖先型より感染性であり,各種の哺乳類ACE2オーソログの異所性発現により許容される細胞を示した。それにもかかわらず,ACE2に対するD614G親和性は,より速い解離速度により低下した。クライオ電子顕微鏡によるS蛋白質三量体の評価は,D614Gが重要なインタプロトマー接触を破壊し,これがS蛋白質三量体立体配座をACE2結合と融合能状態に向けて劇的にシフトすることを示した。よりオープンな立体配座と一致して,S蛋白質受容体結合ドメインを標的とする抗体の中和能は減弱しなかった。これらの結果から,D614Gは標的細胞膜とビリオン膜融合を作る立体配座をとるが,D614GはACE2受容体とSARS-CoV-2 S蛋白質の相互作用を破壊する治療に対する感受性を保持することを示した。【JST・京大機械翻訳】

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ウイルス感染の生理と病原性 , ウイルスの生化学

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