統合的動的構造生物学は大きなGTPアーゼのオリゴマ化に必須な立体配座を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Peulen Thomas-Otavio; Hengstenberg Carola S.; Biehl Ralf; Dimura Mykola; Lorenz Charlotte; Valeri Alessandro; Ince Semra; Vopel Tobias; Farago Bela; Gohlke Holger; Klare Johann P.; Stadler Andreas M.; Seidel Claus A. M.; Herrmann Christian

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202202130640806 整理番号：22P0132861

統合的動的構造生物学は大きなGTPアーゼのオリゴマ化に必須な立体配座を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Integrative dynamic structural biology unveils conformers essential for the oligomerization of a large GTPase

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発行年： 2020年04月08日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年04月08日
JST資料番号： O7000B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

グアニル酸結合蛋白質(GBP)は,GTP制御オリゴマ化の立体配座転移を受ける構造ドメインを有する可溶性ダイナミン様蛋白質であり,それらの膜を破壊することにより,細胞内寄生虫を攻撃する哺乳類細胞の先天性免疫系の一部として機能を発揮する。この過程の構造基礎と機構は不明である。従って,中性子スピンエコー,X線散乱,蛍光,およびEPR分光法を,ヒトGBP1(hGBP1)への統合的動的構造生物学の技術として適用した。サブドメインの運動スペクトルにより,hGBP1の必須動力学をナノ秒からミリ秒にマッピングした。μs-regimeにおけるC末端エフェクタードメインのGTP非依存性柔軟性を見出し,hGBP1がオリゴマ化のためのポケットナイフのように開放できる必須な立体配座を構造的に特性化した。これは内因性柔軟性,GTPアーゼドメインと集合依存性GTP加水分解のGTP誘導会合を,極性集合体における可逆的オリゴマ化及びその後の凝縮物の形成を制御するhGBP1の機能的設計原理として明らかにした。【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般 , 蛋白質・ペプチド一般

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