ワクシニアウイルスコンドロイチン硫酸結合蛋白質は融合を促進する宿主膜曲率を駆動する【JST・京大機械翻訳】

Pokorny, L.; Burden, J. J.; Albrecht, D.; Bamford, R.; Leigh, K. E.; Sridhar, P.; Knowles, T. J.; Modis, Y.; Mercer, J.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202202753432147 整理番号：22P0317736

ワクシニアウイルスコンドロイチン硫酸結合蛋白質は融合を促進する宿主膜曲率を駆動する【JST・京大機械翻訳】

The Vaccinia virus chondroitin sulfate binding protein drives host membrane curvature to facilitate fusion

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発行年： 2022年03月10日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2022年03月10日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ウイルス結合はウイルス指向性と種特異性1を定義するのに役立った。ウイルス結合蛋白質は,受容体関与とウイルスインターナリゼーションの前に細胞表面付着の促進因子として古典的に考えられている。効率的な侵入ワクシニアウイルス(VACV)に対して,プロトタイプポックスウイルスは4つの結合蛋白質と11-蛋白質エントリー融合複合体(EFC)2に再反応する。著者らは最近,VACV結合と融合蛋白質が,膜融合活性3に直接影響するビリオン先端へのEFC蛋白質の局在化により,異なる機能的ドメインに組織化されることを示した。しかし,ウイルス結合蛋白質分布,ビリオン結合配向およびその後の膜融合の間の関係は,未解明のままである。ここでは,ウイルス結合蛋白質が,ウイルス融合を容易にするために,EFC含有ビリオンチップに対する宿主膜の側-オンビリオン結合を誘導し,湾曲を促進することを示した。細胞由来膜-ブレブモデルシステムを超解像度および電子顕微鏡と共に用いて,側結合VACVビリオンが低pHの存在下で膜陥入を誘導することを見出した。個々の結合蛋白質の抑制または欠失は,4つのうち3つが結合配向に寄与し,その中でコンドロイチン硫酸結合蛋白質D8が宿主膜曲げに必要であることを明らかにした。ワクシニアウイルス4,5の低pH依存性マクロピノサイトエントリーと一致して,D8の喪失はビリオン関連マクロピノソーム膜屈曲を阻害し,融合孔形成と感染動力学を破壊する。本結果は,ウイルス膜融合の成功において,単なる付着因子から活性参加者へのウイルス結合蛋白質の役割を拡張し,さらに,ウイルス蛋白質構造が成功した感染に及ぼす影響を説明する。【JST・京大機械翻訳】

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, 【Automatic Indexing@JST】

ウイルス感染の生理と病原性 , ウイルスの生化学

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