完全二量体ヒトGDAP1コアドメインの構造はリガンド結合と疾患突然変異のクラスタリングへの洞察を提供する【JST・京大機械翻訳】

Nguyen, G. T. T.; Sutinen, A.; Raasakka, A.; Muruganandam, G.; Loris, R.; Kursula, P.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202202824607210 整理番号：22P0253090

完全二量体ヒトGDAP1コアドメインの構造はリガンド結合と疾患突然変異のクラスタリングへの洞察を提供する【JST・京大機械翻訳】

Structure of the complete dimeric human GDAP1 core domain provides insights into ligand binding and clustering of disease mutations

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発行年： 2020年11月14日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年11月14日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

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Charcot-Marie-Tooth病(CMT)は最も一般的な遺伝性神経障害の1つである。CMTにおけるガングリオシド誘導分化関連蛋白質1(GDAP1)の一般的な関与にもかかわらず,蛋白質構造及び機能,並びに病原性機構は不明である。完全ヒトGDAP1コアドメインの結晶構造を決定し,グルタチオンS-トランスフェラーゼ(GST)ファミリー内の二量化の新規モードを示した。長いGDAP1特異的挿入は伸長したヘリックスと柔軟なループを形成する。GDAP1は古典的GST基質に対して触媒的に不活性である。代謝産物スクリーニングにより,ミトコンドリア膜透過性とCa ̄2+ホメオスタシスに関連する脂肪酸ヘキサデカン二酸であるGDAP1のリガンドを同定した。脂肪酸はCMT結合残基クラスターに隣接するポケットに結合し,蛋白質安定性を増加させ,蛋白質立体配座及びオリゴマ化の変化を誘導した。GDAP1,GDAP1L1の最も近い同族体はその完全長型で単量体である。これら結果は,GSTファミリー内のGDAP1の一意性を明らかにし,GDAP1オリゴマー状態および機能の調節におけるアロステリック機構に向けた。【JST・京大機械翻訳】

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細胞構成体一般 , 酵素一般

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