組換えと精製選択はモザイクSARS-CoV-2蛋白質Sの共変的運動を保存する【JST・京大機械翻訳】

Tagliamonte, M. S.; Adid, N.; Ostrov, D. A.; Chillemi, G.; Kosakovsky Pond, S. L.; Salemi, M.; Mavian, C. N.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202203080502039 整理番号：22P0230032

組換えと精製選択はモザイクSARS-CoV-2蛋白質Sの共変的運動を保存する【JST・京大機械翻訳】

Recombination and purifying selection preserves covariant movements of mosaic SARS-CoV-2 protein S

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発行年： 2020年06月10日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年06月10日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

コウモリ,パンゴリンおよびヒトから分離した重症急性呼吸器症候群コロナウイルス2(SARS-CoV-2)の深さ進化および構造解析は,現在の流行株の出現における自然選択および組換えの役割を評価するために必要である。SARS-CoV-2 S糖蛋白質のユニークな特徴は,ヒト集団における効率的なウイルス拡散と関連していた。系統発生ベース及び遺伝的アルゴリズム法は,動物宿主に感染するウイルス前駆細胞間の組換え事象がS遺伝子においてモザイク構造をもたらすことを明確に示した。S糖蛋白質における組換えコールドスポットと強い精製選択を同定した。さらに,宿主-スイッチング中に正の選択を多様化する証拠はほとんどないが,構造解析は,現在の流行株の祖先系統に沿って出現するいくつかの残基が,ヒト細胞に感染する増強能力に寄与するかもしれないことを示唆する。興味深いことに,組換えは,前融合立体配座におけるSARS-CoV-2 S糖蛋白質単量体の長距離共変運動に影響しなかったが,反対に,観察された全ウイルス効率に寄与することができた。著者らの動的シミュレーションは,宿主細胞受容体結合ドメイン(RBD)と新規フリン様切断部位の間の運動が相関していることを明らかにした。hACE2結合に対するSARS-CoV-2 S糖蛋白質単量体の開口/閉鎖機構のヒンジとして,RBDの開始時にトレオニン333(精製選択)を同定した。著者らの知見は,S糖蛋白質のRBDにおけるアミノ酸残基の祖先組換えと固定が,ヒト宿主の極めて効率的な感染が可能なユニークな特徴を持つウイルスを生成するシナリオを支持する。【JST・京大機械翻訳】

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ウイルス感染の生理と病原性 , ウイルスの生化学

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