SARS-CoV-2複製-転写複合体におけるヘリカーゼ-ポリメラーゼ結合の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Chen, J.; Malone, B.; Llewellyn, E.; Grasso, M.; Shelton, P. M. M.; Olinares, P. D. B.; Maruthi, K.; Eng, E. T.; Vatandaslar, H.; Chait, B.; Kapoor, T.; Darst, S. A.; Campbell, E. A.

プレプリント

J-GLOBAL ID：202202203093197367 整理番号：22P0241262

SARS-CoV-2複製-転写複合体におけるヘリカーゼ-ポリメラーゼ結合の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural basis for helicase-polymerase coupling in the SARS-CoV-2 replication-transcription complex

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発行年： 2020年07月13日プレプリントサーバーでの情報更新日： 2020年07月13日
JST資料番号： O7001B 資料種別：プレプリント
記事区分：プレプリント発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

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SARS-CoV-2は,2019-2020パンデミックの原因物質である。SARS-CoV-2ゲノムは,RNA依存性RNAポリメラーゼホロ酵素(サブユニットnsp7/nsp82/nsp12)により,副因子のキャストと共に複製された。これらの因子の1つはnsp13ヘリカーゼである。ホロ-RdRpとnsp13の両方はウイルス複製に必須であり,疾患COVID-19を治療するための標的である。ここでは,nsp13ヘリカーゼの2つの分子を有する複合体におけるRNA鋳型産物を有するSARS-CoV-2ホロ-RdRpの低温電子顕微鏡構造を示した。各nsp13のNidovirus秩序特異的N末端ドメインはnsp8の各コピーのN末端伸長と相互作用する。1つのnsp13はnsp12-thumbにも接触した。この構造は複製転写ホロ-RdRpの前面にヘリカーゼの核酸結合ATPアーゼドメインを配置し,nsp13機能に対するモデルを制約する。また,nsp12 N末端ナドウイルスRdRp関連ヌクレオチジルトランスフェラーゼドメインに結合したADP-Mg ̄2+も観察し,抗ウイルス治療開発のための新しいポケットを詳述した。【JST・京大機械翻訳】

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ウイルスの生化学

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